[ad_1]
Sodek, J., Ganss, B. et McKee, M. D. Ostéopontin. Crit. Rev. Oral Biol. Med. 11, 279–303 (2000).
Addadi, L., Joester, D., Nudelman, F. & Weiner, S. La formation des coquilles de S. Mollusk: une source de nouveaux concepts pour la compréhension des processus de biominéralisation. Chimie 12980–987 (2006).
Shaw, W. J. Etudes par RMN à l'état solide de protéines immobilisées sur des surfaces inorganiques. Solid State Nucl. Magn. Reson. 70, 1–14 (2015).
Staniland, S. S. & Rawlings, A. E. Cristallisant la fonction de la protéine de minéralisation membranaire des magnétosomes Mms6. Biochem. Soc. Trans. 44, 883 à 890 (2016).
Fukushima, T. et al. Base moléculaire de la liaison d'une protéine de transfert d'électrons à une surface d'oxyde métallique. Confiture. Chem. Soc. 13912647-12654 (2017).
Davies, P. L. Protéines de liaison dans la glace: diversité remarquable de structures permettant d’arrêter et de démarrer la croissance de la glace. Tendances Biochem. Sci. 39548–555 (2014).
DeOliveira, D. B. & Laursen, R. A. Contrôle de la morphologie des cristaux de calcite par un peptide conçu pour se lier à une surface spécifique. Confiture. Chem. Soc. 11910627-10631 (1997).
Masica, D.L., Schrier, S.B., Specht, E.A. & Gray, J.J. Nouvelle conception de systèmes de biominéralisation peptide-calcite. Confiture. Chem. Soc. 132, 12252-12262 (2010).
Song, R. & Cölfen, H. Cristallisation contrôlée par additif. CrystEngComm 13, 1249-1276 (2011).
Grigoryan, G. et al. Conception informatique d'assemblages de protéines ressemblant à des virus sur des surfaces de nanotubes de carbone. Science 3321071-1076 (2011).
Brown, C. L., Aksay, I. A., Saville, D. A. & Hecht, M. H. Assemblage dirigé par un modèle d'une protéine conçue de novo. Confiture. Chem. Soc. 1246846 à 6848 (2002).
Mustata, G.-M. et al. Symétrie de graphène amplifiée par auto-assemblage de peptides conçu. Biophys. J. 1102507-2516 (2016).
Leow, W. W. & Hwang, W. Assemblage guidé par épitaxie de couches de collagène sur des surfaces de mica. Langmuir 2710907-10913 (2011).
Tao, J. et al. Base énergétique pour l'organisation de l'os à l'échelle moléculaire. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 112, 326 à 331 (2015).
Akutagawa, T. et al. Formation de nanofils moléculaires orientés sur la surface de mica. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 995028 à 5033 (2002).
Loo, R. W. & Goh, M. C. Assemblage de microfibrilles de collagène à médiation par ions potassium sur du mica. Langmuir 2413276-13278 (2008).
Shin, S.-H. et al. Observation directe des pièges cinétiques associés aux transformations structurelles conduisant à de multiples voies d'assemblage de la couche S. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 10912968-12973 (2012).
Aghebat Rafat, A., T. Pirzer, M. Scheible, B. Kostina, A. et Simmel, F. C. Commande à grande échelle assistée par la surface de tuiles en origami à ADN. Angew. Chem. Int. Edn Engl. 537665–7668 (2014).
Ma, X. et al. Réglage des voies de cristallisation par l’ingénierie de séquence de polymères biomimétiques. Nat. Mater. 16767–774 (2017).
Brunette, T.J. et al. Explorer l'univers répété des protéines grâce à la conception informatique de protéines. La nature 528580-584 (2015).
Dyer, K.N. et al. SAXS à haut débit pour la caractérisation de biomolécules en solution: une approche pratique. Méthodes Mol. Biol. 1091245-258 (2014).
Schneidman-Duhovny, D., M. Hammel, J. Tainer et A. Sali, A. Calcul précis du profil SAXS et évaluation à l'aide d'expériences de variation de contraste. Biophys. J. 105962–974 (2013).
Kuwahara, Y. Comparaison de la structure superficielle des feuilles tétraédriques de muscovite et de phlogopite par AFM. Phys. Chem. Mineur. 28, 1-8 (2001).
Boles, M. A., Engel, M. et Talapin, D. V. Auto-assemblage de nanocristaux colloïdaux: des structures complexes aux matériaux fonctionnels. Chem. Tour. 11611220-11289 (2016).
Ruotolo, B.T. & Robinson, C.V. Les aspects des protéines natives sont conservés sous vide. Curr. Opin. Chem. Biol. dix, 402 à 408 (2006).
Sahasrabuddhe, A. et al. Confirmation de la connectivité inter-sous-unités et de la topologie des complexes protéiques conçus par MS native. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 115, 1268-1273 (2018).
Whitelam, S. et al. Le cadre physique commun explique le comportement de phase et la dynamique des formateurs de réseaux atomiques, moléculaires et polymères. Phys. Rev. X 4011044 (2014).
Fallas, J.A. et al. Conception informatique d’homo-oligomères de protéines cycliques à auto-assemblage. Nat. Chem. 9353-360 (2017).
Boyken, S. E. et al. Conception de novo d’homo-oligomères de protéines à spécificité modulaire médiée par un réseau de liaisons hydrogène. Science 352680–687 (2016).
Wang, J. et al. Effet modulateur différentiel du MoS2 sur les assemblages peptidiques amyloïdes. Chimie 243397-3402 (2018).
Chan, P., Curtis, R.A. et Warwicker, J. L'expression soluble des protéines est en corrélation avec un manque de surface chargée positivement. Sci. Représentant. 3, 3333 (2013).
MacKerell, A. D. et al. Potentiel empirique tout atome pour la modélisation moléculaire et les études de dynamique des protéines. J. Phys. Chem. B 1023586 à 3616 (1998).
Kleffner, R. et al. Foldit Standalone: une interface de manipulation de structure de protéines dérivée d'un jeu vidéo utilisant Rosetta. Bioinformatique 332765–2767 (2017).
McDaniel, J. R., Mackay, J. A., Quiroz, F. G. et Chilkoti, A. La ligature directionnelle récursive par reconstruction plasmidique permet le clonage rapide et continu de gènes oligomères. Biomacromolécules 11944–952 (2010).
Tang, N. C. & Chilkoti, A. Le brouillage combinatoire de codons permet la synthèse et l'amplification de gènes à l'échelle, ainsi que l'amplification de protéines répétitives. Nat. Mater. 15419–424 (2016).
Rambo, R. P. ScÅtter: logiciel d'analyse SAXS. Version 3.0 (source de lumière Diamond et ligne de lumière SIBYLS (12.3.1) de la source de lumière avancée, 2016).
Rambo, R. P. & Tainer, J. A. Caractérisation de macromoleucres biologiques souples et intrinsèquement non structurés par SAS à l'aide de la loi de Porod-Debye. Biopolymères 95559-571 (2011).
Bernadó, P. & Svergun, D. I. Analyse structurale de protéines intrinsèquement désordonnées par diffusion de rayons X à petit angle. Mol. Biosyst. 8151–167 (2012).
VanAernum, Z. L. et al. Dissociation induite par la surface de complexes protéiques non covalents dans un spectromètre de masse orbitrap à plage de masse étendue. Anal. Chem. 91, 3611 à 3618 (2019).
Waitt, G. M., Xu, R., Wisely, G. B. & Williams, J. D. Filtration automatique sur gel en gel pour la spectrométrie de masse à l'état natif. Confiture. Soc. Spectrom. 19, 239–245 (2008).
Marty, M.T. et al. Déconvolution bayésienne des spectres de mobilité de masse et d'ions: des interactions binaires aux ensembles polydispersés. Anal. Chem. 874370 à 4376 (2015).
Kilpatrick, E. L., Liao, W. L., Camara, J. E., Turko, I. V. & Bunk, D. M. Expression et caractérisation de 15Protéine C-réactive humaine marquée au N dans Escherichia coli et Pichia pastoris pour utilisation en spectrométrie de masse à dilution isotopique. Protéine Expr. Purif. 85, 94–99 (2012).
Frenkel, D. & Eppenga, R. Preuve de l'ordre d'orientation algébrique dans un nématique bidimensionnel à noyau dur. Phys. Rev. A 311776-1787 (1985).
Newcomb, C.J., Qafoku, N.P., Grate, J.W., Bailey, V.L. et De Yoreo, J.J. Élaborer une image moléculaire des interactions matière organique – minéral du sol en quantifiant la liaison organo – minéral. Nat. Commun. 8396 (2017).
Martin-Jimenez, D., E. Chacon, Tarazona, P. & Garcia, R. Structures tridimensionnelles résolues de manière atomique de solutions aqueuses d'électrolytes à proximité d'une surface solide. Nat. Commun. 712164 (2016).
Fleishman, S. J. et al. RosettaScripts: interface de langage de script pour la suite de modélisation macromoléculaire Rosetta. PLoS One 6, e20161 (2011).
Huang, P. S. et al. RosettaRemodel: un cadre généralisé pour la conception flexible de protéines dorsales. PLoS One 6, e24109 (2011).
Chaudhury, S., Lyskov, S. et Gray, J. J. PyRosetta: une interface basée sur un script pour la mise en œuvre d'algorithmes de modélisation moléculaire à l'aide de Rosetta. Bioinformatique 26689–691 (2010).
Le système graphique moléculaire PyMOL. Version 2.1.1 (Schrödinger, 2018).
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