Géométries à cristaux liquides multiples d'un acide nucléique fortement compacté dans un virus à ARNdb

[ad_1]

  • 1.

    Speir, J. A. et Johnson, J. E. Emballage d'acide nucléique dans les virus. Curr. Opin. Struct. Biol. 22, 65–71 (2012).

  • 2

    Black, L. W. Emballage d'ADN dans des bactériophages d'ADNd. Annu. Rev. Microbiol. 43267-229 (1989).

  • 3

    Booy, F. P. et al. Tassement d'ADN encapsidé dans le virus de l'herpès simplex, semblable à un phage, cristallin liquide. Cellule 641007-1015 (1991).

  • 4

    Lepault, J., Dubochet, J., Baschong, W. & Kellenberger, E. Organisation de l'ADN double brin dans des bactériophages: une étude par microscopie cryo-électronique d'échantillons vitrifiés. EMBO J. 61507-1512 (1987).

  • 5

    Smith, D.E. et al. Le moteur de portail du bactériophage ɸ29 peut conditionner l’ADN à une force interne importante. La nature 413748–752 (2001).

  • 6

    Cerritelli, M.E. et al. Conformation encapsidée de l'ADN du bactériophage T7. Cellule 91271-280 (1997).

  • 7.

    Jiang, W. et al. La structure du bactériophage epsilon15 révèle l'organisation du génome et un appareil de conditionnement / injection d'ADN. La nature 439612–616 (2006).

  • 8

    Laaaafasso, J. C., Le, T.-V. L. & Harvey, S. C. Emballage de l'ADN à double hélice dans des capsides virales. Biopolymères 73348–355 (2004).

  • 9

    Roers, A., Hiller, B. et Hornung, V. Reconnaissance des acides nucléiques endogènes par le système immunitaire inné. Immunité 44739–754 (2016).

  • dix.

    Patton, J. T. & Spencer, E. Réplication du génome et conditionnement des virus à ARN double brin segmentés. Virologie 277217-225 (2000).

  • 11

    Gouet, P. et al. Le génome à ARN double brin hautement ordonné du virus de la bluetongue révélé par cristallographie. Cellule 97481–490 (1999).

  • 12

    Yazaki, K. & Miura, K. Relation entre la structure du virus de la polyhédrose cytoplasmique et la synthèse de son ARN messager. Virologie 105467-479 (1980).

  • 13

    Liu, H. et Cheng, L. Cryo-EM présentent les structures de la polymérase et un génome non groupé dans un virus à ARNdb. Science 3491347-1350 (2015).

  • 14

    Zhang, X. et al. In situ structures du génome segmenté et du complexe ARN polymérase dans un virus à ARNdb. La nature 527, 531-534 (2015).

  • 15

    Day, L. A. & Mindich, L. Le poids moléculaire du bactériophage ɸ6 et de sa nucléocapside. Virologie 103376-385 (1980).

  • 16

    Sen, A. et al. Localisation initiale de l'ARN polymérase dépendante de l'ARN dans le bactériophage proc6-procapside déterminée par microscopie cryo-électronique. J. Biol. Chem. 283, 12227-12231 (2008).

  • 17

    Sun, X., Bamford, D.H. et Poranen, M. M. Probing, par auto-assemblage, du nombre de sites de liaison potentiels pour les sous-unités protéiques mineures dans la procapside du bactériophage à ARN double brin ɸ6. J. Virol. 8612208-12216 (2012).

  • 18

    Sun, Z. et al. Assemblage de la coque externe du virus à ARN double brin par authentique échange de domaine. Nat. Commun. 814814 (2017).

  • 19

    Nemecek, D., Qiao, J., Mindich, L., Steven, C. et Heymann, J.B. La protéine protectrice accessoire P7 et la polymérase P2 présentent des sites de liaison mutuellement occlusifs à l'intérieur du procapside du bactériophage ~ 6. J. Virol. 8611616-11624 (2012).

  • 20

    Ilca, S. L. et al. Reconstruction localisée de sous-unités à partir d'images de cryomicroscopie électronique de complexes macromoléculaires. Nat. Commun. 68843 (2015).

  • 21

    Ikonen, T., D. Kainov, P. Timmins, R. Serimaa et R. Tuma. Localisation des composants mineurs du bactériophage à ARN double brin ɸ6 par diffusion de neutrons. J. Appl. Cristal. 36525-529 (2003).

  • 22

    Huiskonen, J. T. et al. La structure du bactériophage nucle6 nucléocapside suggère un mécanisme d'encapsidation séquentielle de l'ARN. Structure 141039-1048 (2006).

  • 23

    Earnshaw, W. C. & Harrison, S. C. Arrangement d'ADN dans des têtes de phages isométriques. La nature 268598-602 (1977).

  • 24

    Strzelecka, T.E., Davidson, M.W. & Rill, R.L. Plusieurs phases cristallines liquides d'ADN à de fortes concentrations. La nature 331457-460 (1988).

  • 25

    Livolant, F. & Leforestier, A. Les phases condensées de l'ADN: structures et transitions de phase. Programme. Polym. Sci. 211115-1164 (1996).

  • 26

    Rey, A. D. Modèles à cristaux liquides de matériaux et procédés biologiques. Matière molle 6, 3402 à 3429 (2010).

  • 27

    Morávek, Z., Neidle, S. & Schneider, B. Interactions entre protéines et médicaments dans le sillon mineur de l'ADN. Acides Nucléiques Rés. 301182-1191 (2002).

  • 28

    Wang, X. et al. La structure du complexe d'ARN polymérase et du génome au sein d'un virus à ARNdb permet de mieux comprendre les mécanismes de la transcription et de l'assemblage. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 1157344–7349 (2018).

  • 29

    Van Etten, J.L., Burbank, D.E., Cuppels, D.A., Lane, L.C. et Vidaver, A.K. Synthèse semiconservative d'ARN simple brin par le bactériophage ~ 6 ARN polymérase. J. Virol. 33769 à 773 (1980).

  • 30

    Skehel, J. J. et Joklik, W. K. Études sur la in vitro transcription d'ARN de réovirus catalysée par des cœurs de réovirus. Virologie 39822-831 (1969).

  • 31.

    Usala, S.J., Brownstein, B.H. et Haselkorn, R. Déplacement de brins d'ARN parentaux au cours de in vitro transcription par les bactériophages ɸ6 nucléocapsides. Cellule 19855-862 (1980).

  • 32

    Makeyev, E. V. & Bamford, D. H. La sous-unité polymérase d'un virus à ARNdb joue un rôle central dans la régulation du métabolisme de l'ARN viral. EMBO J. 19, 6275 à 6284 (2000).

  • 33

    Patton, J. T., Jones, M. T., Kalbach, A. N., He, Y. W. et Xiaobo, J. L'ARN polymérase de rotavirus a besoin de la protéine principale de l'enveloppe pour synthétiser le génome de l'ARN double brin. J. Virol. 719618 à 9626 (1997).

  • 34

    Tortorici, M.A., Broering, T.J., Nibert, M.L. et Patton, J.T. Reconnaissance de modèles et formation de complexes d'initiation par la réplicase d'un virus à ARN double brin segmenté. J. Biol. Chem. 27832673 à 32682 (2003).

  • 35

    Petrov, A. S. et Harvey, S. C. Emballage de l'ADN à double hélice dans des capsides virales: structures, forces et énergie. Biophys. J. 95497–502 (2008).

  • 36

    Vidaver, A. K., Koski, R. K. et Van Etten, J. L. Bactériophage 6: un virus contenant des lipides de Pseudomonas phaseolicola. J. Virol. 11799-805 (1973).

  • 37

    Bamford, D. H., Ojala, P. M., Frilander, M., Walin, L. et Bamford, J. K. H. dans Techniques du gène microbien (méthodes en molécule G
    Enetics Vol. 6) (ed. Adolph, K. W.) 455–474 (Academic, San Diego, 1995).

  • 38

    Li, X. et al. Le comptage des électrons et la correction de mouvement induite par le faisceau permettent une cryogénie EM à particule unique à résolution presque atomique. Nat. Les méthodes dix, 584-590 (2013).

  • 39

    Mindell, J. A. et Grigorieff, N. Détermination précise de la défocalisation locale et de l'inclinaison de l'échantillon en microscopie électronique. J. Struct. Biol. 142334 à 347 (2003).

  • 40

    Scheres, S. H. W. RELION: mise en œuvre d'une approche bayésienne de la détermination de la structure cryo-EM. J. Struct. Biol. 180519 à 530 (2012).

  • 41

    Bai, X.-C., E. Rajendra, G. Yang, Shi, Y. et Scheres, S. H. W. Échantillonnage de l'espace conformationnel de la sous-unité catalytique de la y-sécrétase humaine. eLife 4, e11182 (2015).

  • 42

    Goddard, T. D., Huang, C. C. & Ferrin, T. E. Visualisation des cartes de densité avec UCSF Chimera. J. Struct. Biol. 157, 281-287 (2007).

  • 43

    Nicholls, R. A., Long, F. et Murshudov, G. N. Outils d’affinement à basse résolution dans REFMAC5. Acta Crystallogr. ré 68, 404–417 (2012).

  • 44

    Emsley, P. & Cowtan, K. Coot: outils de création de modèles pour les graphiques moléculaires. Acta Crystallogr. ré 602126-2132 (2004).

  • 45

    DiMaio, F. et al. Modèles de précision atomique à partir de données de microscopie cryo-électronique à 4,5 Å avec raffinement local itératif guidé par la densité. Nat. Les méthodes 12, 361–365 (2015).

  • 46

    da Fontoura Costa, L., Rocha, F. et Araújo de Lima, S. M. Caractérisation de la polygonalité dans les structures biologiques. Phys. Rev. E 73011913 (2006).

  • 47

    Goodsell, D. S. & Dickerson, R. E. Calculs de courbure et de courbure dans l'ADN-B. Acides Nucléiques Rés. 225497-5503 (1994).

  • [ad_2]