La phosphorylation Pol II régule la commutation entre les condensats de transcription et d'épissage

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  • 1.

    Adelman, K. & Lis, J. T. Pause proximale du promoteur de l'ARN polymérase II: rôles émergents chez les métazoaires. Nat. Rev. Genet. 13, 720–731 (2012).

  • 2

    Harlen, K.M. & Churchman, L.S. Le code et au-delà: régulation de la transcription par le domaine carboxy-terminal de l'ARN polymérase II. Nat. Rev. Mol. Cellule biol. 18263–273 (2017).

  • 3

    Levine, M., Cattoglio, C. & Tjian, R. Looping: un retour en avant: la transcription entre dans une nouvelle ère. Cellule 157, 13-25 (2014).

  • 4

    Sainsbury, S., Bernecky, C. et Cramer, P. Bases structurelles de l'initiation de la transcription par l'ARN polymérase II. Nat. Rev. Mol. Cellule biol. 16129–143 (2015).

  • 5

    Eick, D. & Geyer, M. Le code de domaine carboxy-terminal (CTD) de l'ARN polymérase II. Chem. Tour. 1138456–8490 (2013).

  • 6

    Ebmeier, C.C. et al. La kinase CDK7 de TFIIH humaine régule les modifications de la chromatine associées à la transcription. Rapports de cellule 20, 1173-1186 (2017).

  • 7.

    Cho, W. K. et al. Des amas de médiateurs et d'ARN polymérase II s'associent dans des condensats dépendants de la transcription. Science 361412–415 (2018).

  • 8

    Sabari, B.R. et al. La condensation de coactivateur au niveau des super-amplificateurs relie la séparation de phase et le contrôle des gènes. Science 361eaar3958 (2018).

  • 9

    Spector, D. L. & Lamond, A. I. Mouchetures nucléaires. Printemps froid Harb. Perspective. Biol. 3, a000646 (2011).

  • dix.

    Chen, Y. et al. Cartographie de l'organisation du génome 3D par rapport aux compartiments nucléaires en utilisant TSA-seq comme règle cytologique. J. Cell Biol. 217, 4025 à 4048 (2018).

  • 11

    Quinodoz, S.A. et al. Les concentrateurs interchromosomiques d'ordre supérieur modèlent l'organisation du génome 3D dans le noyau. Cellule 174744–757 (2018).

  • 12

    Hall, L. L., Smith, K. P., Byron, M. et Lawrence, J. B. Anatomie moléculaire d'un chatoiement. Anat. Rec. Une discov. Mol. Cellule. Evol. Biol. 288A664–675 (2006).

  • 13

    Allen, B. L. & Taatjes, D. J. Le complexe Mediator: un intégrateur central de la transcription. Nat. Rev. Mol. Cellule biol. 16155–166 (2015).

  • 14

    Boija, A. et al. Les facteurs de transcription activent les gènes grâce à la capacité de séparation de phase de leurs domaines d'activation. Cellule 175, 1842-1855 (2018).

  • 15

    Zhang, X. et al. MED1 / TRAP220 existe principalement dans une sous-population TRAP / Mediator enrichie en ARN polymérase II et est nécessaire pour la transcription médiée par ER. Mol. Cellule 19, 89–100 (2005).

  • 16

    Banani, S. F., Lee, H. O., Hyman, A. A. & Rosen, M. K. Condensats biomoléculaires: organisateurs de la biochimie cellulaire. Nat. Rev. Mol. Cellule biol. 18285-298 (2017).

  • 17

    Hnisz, D., K. Shrinivas, R. A. Young, Chakraborty, A. K. et Sharp, A. Un modèle de séparation de phases pour le contrôle de la transcription. Cellule 169, 13–23 (2017).

  • 18

    Shin, Y. & Brangwynne, C. P. Condensation en phase liquide dans la physiologie cellulaire et la maladie. Science 357, ea4382 (2017).

  • 19

    Hnisz, D. et al. Super activateurs dans le contrôle de l'identité cellulaire et de la maladie. Cellule 155, 934 à 947 (2013).

  • 20

    Braunschweig, U., Gueroussov, S., A. Plocik, A.M., Graveley, B.R. et Blencowe, B.J., Intégration dynamique de l'épissage dans les voies de régulation des gènes. Cellule 1521252-1269 (2013).

  • 21

    Herzel, L., Ottoz, D.S., Alpert, T. & Neugebauer, K.M. Base tactile d'épissage et de transcription: assemblage et fonction de la transcription dans le spliceosome. Nat. Rev. Mol. Cellule biol. 18637–650 (2017).

  • 22

    Hsin, J. P. et Manley, J. L. L'ARN polymérase II CTD coordonne la transcription et le traitement de l'ARN. Genes Dev. 262119-2137 (2012).

  • 23

    Kotake, Y. et al. Le facteur d’épissage SF3b comme cible du produit naturel antitumoral, le pladiénolide. Nat. Chem. Biol. 3570-575 (2007).

  • 24

    Akhtar, M.S. et al. La kinase TFIIH place des marques bivalentes sur le domaine carboxy-terminal de l'ARN polymérase II. Mol. Cellule 34, 387–393 (2009).

  • 25

    Czudnochowski, N., Bösken, C. A. et Geyer, M. La sérine-7, mais pas la phosphorylation de la sérine-5, amorce l'ARN polymérase II CTD pour la reconnaissance de P-TEFb. Nat. Commun. 3, 842 (2012).

  • 26

    Kwon, I. et al. Liaison régulée par la phosphorylation de l'ARN polymérase II à des polymères fibreux de domaines de faible complexité. Cellule 1551049-1060 (2013).

  • 27

    Long, J. C. & Caceres, J. F. La famille de protéines SR des facteurs d'épissage: régulateurs maîtres de l'expression des gènes. Biochem. J. 417, 15-27 (2009).

  • 28

    McCracken, S. et al. Le domaine C-terminal de l'ARN polymérase II couple le traitement de l'ARNm à la transcription. La nature 385357-361 (1997).

  • 29

    Boehning, M. et al. Regroupement de l'ARN polymérase II par séparation de phase dans les domaines carboxy-terminaux. Nat. Struct. Mol. Biol. 25833 à 840 (2018).

  • 30

    Lu, H. et al. Mécanisme de séparation de phases pour l'hyperphosphorylation C-terminale de l'ARN polymérase II. La nature 558318–323 (2018).

  • 31.

    Bolte, S. & Cordelières, F. P. Visite guidée dans l'analyse de la colocalisation subcellulaire en microscopie optique. J. Microsc. 224213-232 (2006).

  • 32

    Meyer, K.D. et al. L'activité coopérative de cdk8 et de GCN5L au sein de Mediator dirige la phosphoacétylation en tandem de l'histone H3. EMBO J. 271447-1457 (2008).

  • 33

    Shen, L., Shao, N., Liu, X. et Nestler, E. ngs.plot: extraction et visualisation rapides des données de séquençage de la prochaine génération grâce à l'intégration de bases de données génomiques. BMC Génomique 15284 (2014).

  • 34

    Grimm, J.B. et al. Méthode générale d'amélioration des fluorophores pour la microscopie à cellules vivantes et à molécule unique. Nat. Les méthodes 12, 244–250 (2015).

  • 35

    Lambert, T. et Shao, L. tlambert03 / LLSpy v.0.3.8. (2018).

  • 36

    Sergé, A., Bertaux, N., Rigneault, H. et Marguet, D. Traçage dynamique à cibles multiples pour sonder la cartographie spatio-temporelle des membranes cellulaires. Nat. Les méthodes 5687–694 (2008).

  • 37

    Verdaasdonk, J. S., Lawrimore, J. et Bloom, K. Détermination du nombre absolu de protéines par microscopie quantitative à fluorescence. Méthodes Cell Biol. 123, 347–365 (2014).

  • 38

    Younis, I. et al. Les écrans rapporteurs d'épissage à réponse rapide identifient les régulateurs différentiels de l'épissage constitutif et alternatif. Mol. Cellule. Biol. 301718-1728 (2010).

  • 39

    Banani, S. F. et al. Contrôle de la composition des corps cellulaires séparés par des phases. Cellule 166, 651–663 (2016).

  • 40

    Wang, J. et al. Une grammaire moléculaire régissant les forces motrices de la séparation de phase des protéines de liaison à l'ARN de type prion. Cellule 174688–699 (2018).

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