L'interaction intercellulaire dicte la ferroptose des cellules cancéreuses via la signalisation NF2 – YAP

[ad_1]

  • 1.

    Stockwell, B.R. et al. Ferroptose: lien de mort cellulaire réglementé reliant le métabolisme, la biologie redox et la maladie. Cellule 171, 273-285 (2017).

  • 2

    Gao, M. et Jiang, X. Manger ou ne pas manger – le goût métabolique de la ferroptose. Curr. Opin. Cellule biol. 51, 58–64 (2018).

  • 3

    Yang, W. S. et al. Régulation de la mort cellulaire par cancer ferroptotique par GPX4. Cellule 156317 à 331 (2014).

  • 4

    Gao, M. et al. Rôle des mitochondries dans la ferroptose. Mol. Cellule 73354 à 363.e3 (2019).

  • 5

    Jiang, L. et al. La ferroptose en tant qu'activité médiée par la p53 au cours de la suppression tumorale. La nature 520, 57–62 (2015).

  • 6

    Jennis, M. et al. Un polymorphisme spécifique à l’Afrique dans le TP53 gène altère la fonction de suppresseur de tumeur p53 dans un modèle murin. Genes Dev. 30918–930 (2016).

  • 7.

    Zhang, Y. et al. BAP1 lie la régulation métabolique de la ferroptose à la suppression tumorale. Nat. Cellule biol. 201181-1192 (2018).

  • 8

    Viswanathan, V. S. et al. Dépendance d'un état de cellules cancéreuses résistant à la thérapie sur une voie lipidique peroxydase. La nature 547453–457 (2017).

  • 9

    Hangauer, M.J. et al. Les cellules cancéreuses persistantes à tolérance médicamenteuse sont vulnérables à l'inhibition de la GPX4. La nature 551, 247-250 (2017).

  • dix.

    Hmeljak, J. et al. Caractérisation moléculaire intégrative du mésothéliome pleural malin. Cancer Discov. 81548-1565 (2018).

  • 11

    Bueno, R. et al. L'analyse génomique complète du mésothéliome pleural malin identifie des mutations récurrentes, des fusions de gènes et des modifications de l'épissage. Nat. Genet. 48407–416 (2016).

  • 12

    Seiler, A. et al. La glutathion peroxydase 4 détecte et traduit le stress oxydatif en mort cellulaire dépendante de la 12/15-lipoxygénase et médiée par l'AIF. Métab Cell. 8, 237-248 (2008).

  • 13

    Schneider, M. et al. L'absence de glutathion peroxydase 4 affecte l'angiogenèse tumorale par une activité accrue de la 12/15-lipoxygénase. Néoplasie 12, 254 à 263 (2010).

  • 14

    Gao, M., Monian, P., Quadri, N., Ramasamy, R. et Jiang, X. La glutaminolyse et la transferrine régulent la ferroptose. Mol. Cellule 59, 298-308 (2015).

  • 15

    van Roy, F. & Berx, G. La molécule d'adhésion cellule-cellule E-cadhérine. Cellule. Mol. Sci de vie. 65, 3756 à 3788 (2008).

  • 16

    Kim, N. G., Koh, E., Chen, X. & Gumbiner, B. M. La E-cadhérine agit comme médiateur de la prolifération par contact de la prolifération par l'intermédiaire de composants de la voie de signalisation de Hippo. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 10811930-11935 (2011).

  • 17

    Okada, T., Lopez-Lago, M. & Giancotti, F. G. Merlin / NF-2 inhibent l'inhibition de la croissance par contact en supprimant le recrutement de Rac pour la membrane plasmique. J. Cell Biol. 171, 361 à 371 (2005).

  • 18

    Zhao, B., Lei, Q. Y. et Guan, K. L. La voie Hippo – YAP: nouveaux liens entre la régulation de la taille n et le cancer. Curr. Opin. Cellule biol. 20638 à 646 (2008).

  • 19

    Pan, D. La voie de signalisation Hippo en développement et le cancer. Dev. Cellule 19491–505 (2010).

  • 20

    Li, W., Cooper, J., Karajannis, M.A. & Giancotti, F.G. Merlin: un suppresseur de tumeur ayant des fonctions au niveau du cortex cellulaire et du noyau. Représentant EMBO. 13, 204-215 (2012).

  • 21

    Li, W. et al. Tumorigenèse induite par la perte par Merlin / NF2 liée à l'inhibition médiée par CRL4 (DCAF1) des kinases de la voie de l'hippopotame Lats1 et 2 dans le noyau. Cellule cancéreuse 26, 48–60 (2014).

  • 22

    Dupont, S. et al. Rôle de YAP / TAZ dans la mécanotransduction. La nature 474179–183 (2011).

  • 23

    Falk, M.H. et al. L'apoptose dans les cellules de lymphome de Burkitt est empêchée par la promotion de l'absorption de cystéine. Int. J. Cancer 75620–625 (1998).

  • 24

    Varelas, X. & Wrana, J. L. Coordination de la signalisation développementale: nouveaux rôles pour la voie de l'hippopotame. Trends Cell Biol. 22, 88–96 (2012).

  • 25

    Zhao, B. et al. L'inactivation de l'oncoprotéine YAP par la voie de l'hippopotame est impliquée dans l'inhibition du contact cellulaire et le contrôle de la croissance des tissus. Genes Dev. 212747-2761 (2007).

  • 26

    Doll, S. et al. ACSL4 détermine la sensibilité à la ferroptose en façonnant la composition des lipides cellulaires. Nat. Chem. Biol. 1391–98 (2017).

  • 27

    Zhang, Y. et al. L'imidazole cétone, l'érastine, induit une ferroptose et ralentit la croissance tumorale dans un modèle de lymphome de souris. Cell Chem. Biol. 26, 623 à 633.e9 (2019).

  • 28

    Dixon, S. J. et al. L’inhibition pharmacologique de l’échange cystine-glutamate induit un stress sur le réticulum endoplasmique et la ferroptose. eLife 3, e02523 (2014).

  • 29

    Dubey, S. et al. Étude de phase II sur le sorafénib dans le mésothéliome malin: résultats du cancer et de la leucémie du groupe B 30307. J. Thorac. Oncol. 51655-1661 (2010).

  • 30

    Papa, S. et al. Étude de phase 2 sur le sorafénib dans le mésothéliome malin préalablement traité par une chimiothérapie à base de platine. J. Thorac. Oncol. 8, 783–787 (2013).

  • [ad_2]