Structures d'une transposase de type RAG lors de la transposition par copier-coller

[ad_1]

  • 1.

    Feschotte, C. & Pritham, E. J. Les transposons d'ADN et l'évolution des génomes eucaryotes. Annu. Rev. Genet. 41331–368 (2007).

  • 2

    Carmona, L. M. & Schatz, D. G. Nouvelles connaissances sur les origines évolutives des protéines du gène activant la recombinaison et de la recombinaison V (D) J. FEBS J. 284, 1590-1605 (2017).

  • 3

    Gellert, recombinaison M. V (D) J: protéines RAG, facteurs de réparation et régulation. Annu. Rev. Biochem. 71101 à 132 (2002).

  • 4

    Chen, S. & Li, X. Caractérisation moléculaire du premier transposon Transib intact de Helicoverpa zea. Gène 408, 51–63 (2008).

  • 5

    Hencken, C.G., Li, X. & Craig, N. L. Caractérisation fonctionnelle d'une transposase active de type Rag. Nat. Struct. Mol. Biol. 19834–836 (2012).

  • 6

    Craig, N. L. dans ADN mobile III (éds Craig, N. L. et al.) 3–39 (ASM Press, 2015).

  • sept.

    Montaño, S. P. & Rice, P. A. Déplacement de l'ADN: transposition de l'ADN et intégration rétrovirale. Curr. Opin. Struct. Biol. 21, 370–378 (2011).

  • 8

    Kim, M.S., Lapkouski, M., Yang, W. & Gellert, M. Structure cristalline de la recombinase V (D) J RAG1 – RAG2. La nature 518507-511 (2015).

  • 9

    Schatz, D. G. & Swanson, P. C. V. V (D) J recombinaison: mécanismes d'initiation. Annu. Rev. Genet. 45, 167-202 (2011).

  • dix.

    Kapitonov, V. V. et Jurka, J. RAG1 et les séquences signal de recombinaison V (D) J ont été dérivées de transposons Transib. PLoS Biol. 3e181 (2005).

  • 11

    Zhou, L. et al. La transposition des éléments hAT relie les éléments transposables et la recombinaison V (D) J. La nature 432995-1001 (2004).

  • 12

    Hickman, A. B. et al. Base structurelle de la reconnaissance de la fin du transposon hAT par Hermes, une ADN transposase octamérique de Musca domestica. Cellule 158353–367 (2014).

  • 13

    Agrawal, A., Eastman, Q. M. et Schatz, D. G. Transposition sous la médiation de RAG1 et RAG2 et ses conséquences pour l'évolution du système immunitaire. La nature 394744–751 (1998).

  • 14

    Hiom, K., Melek, M. et Gellert, M. Transposition de l'ADN par les protéines RAG1 et RAG2: une source possible de translocations oncogéniques. Cellule 94463 à 470 (1998).

  • 15

    Ru, H. et al. Mécanisme moléculaire de la recombinaison V (D) J à partir de structures synaptiques complexes RAG1 – RAG2. Cellule 1631138-1152 (2015).

  • 16

    Kim, M.S. et al. Craquage du code ADN pour la recombinaison V (D) J. Mol. Cellule 70358-370 (2018).

  • 17

    Ru, H. et al. La fusion de l'ADN initie la voie catalytique RAG. Nat. Struct. Mol. Biol. 25732–742 (2018).

  • 18

    Montaño, S. P., Pigli, Y. Z. & Rice, P. A. La structure transpososomique en µ permet de mieux comprendre l'évolution de la recombinase DDE. La nature 491413–417 (2012).

  • 19

    Maertens, G.N., Hare, S. & Cherepanov, P. Le mécanisme de l'intégration rétrovirale à partir des structures de rayons X de ses intermédiaires clés. La nature 468, 326 à 329 (2010).

  • 20

    Yin, Z. et al. Structure cristalline de l'intasome du virus du sarcome de Rous. La nature 530, 362 à 366 (2016).

  • 21

    Ballandras-Colas, A. et al. Un assemblage supramoléculaire assure l'intégration d'ADN lentiviral. Science 355, 93–95 (2017).

  • 22

    Passos, D. O. et al. Structures Cryo-EM et modèle atomique de l'intasome du complexe de transfert du brin du VIH-1. Science 355, 89–92 (2017).

  • 23

    Richardson, J.M., Colloms, S.D., Finnegan, D.J. & Walkinshaw, M.D. Architecture moléculaire du complexe multiplexe à bouts multiples: base structurelle de la transposition de l'ADN dans un eucaryote. Cellule 1381096-1108 (2009).

  • 24

    Morris, E. R., Gray, H., McKenzie, G., Jones, A. C. et Richardson, J. M. Un mécanisme de courbure, retournement et piège pour l'intégration de transposon. eLife 5, e15537 (2016).

  • 25

    Dawson, A. & Finnegan, D. J. Excision de la Drosophile marin transposon Mos1. Comparaison avec la transposition bactérienne et la recombinaison V (D) J. Mol. Cellule 11225-235 (2003).

  • 26

    Carmona, L. M., Fugmann, S.D. & Schatz, D.G. Collaboration de RAG2 avec des protéines analogues à RAG1 au cours de l'évolution de la recombinaison V (D) J. Genes Dev. 30909–917 (2016).

  • 27

    Davies, D.R., Goryshin, I. Y., Reznikoff, W. S. & Rayment, I. Structure tridimensionnelle de la transposition du complexe synaptique Tn5. Science 28977-85 (2000).

  • 28

    Lankaš, F., Sponer, J., Langowski, J. et Cheatham, T. E. III. Déformabilité de l’étape de base de l’ADN déduite des simulations de dynamique moléculaire. Biophys. J. 852872 à 2883 (2003).

  • 29

    Yuan, Y. W. & Wessler, S. R. Le domaine catalytique de toutes les superfamilles eucaryotes de transposase cut-and-paste. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 1087884–7889 (2011).

  • 30

    Hickman, A. B. et al. Aperçu structurel du mécanisme de la formation de cassures double brin par Hermes, une ADN transposase eucaryote de la famille de la THA. Acides Nucléiques Rés. 4610286-10301 (2018).

  • 31.

    Yang, W., Lee, J. Y. et Nowotny, M. Fabrication et destruction des acides nucléiques: deux mg.2+catalyse ionique et spécificité de substrat. Mol. Cellule 22, 5-13 (2006).

  • 32

    Huang, S. et al. La découverte d'un transposon RAG actif éclaire les origines de la recombinaison V (D) J. Cellule 166, 102-114 (2016).

  • 33

    Zhang, Y. et al. La domestication moléculaire du transposon et l'évolution de la recombinase RAG. La nature 569, 79–84 (2019).

  • 34

    Hare, S., Gupta, S., E. Valkov, A. Engelman et A. Cherepanov, P. Assemblage intasome rétroviral et inhibition du transfert de brins d'ADN. La nature 464232-236 (2010).

  • 35

    Tsai, C. L., Chatterji, M. & Schatz, D. G. Les incompatibilités d'ADN et les motifs riches en GC ciblent la transposition par la transposase RAG1 / RAG2. Acides Nucléiques Rés. 316180 à 6190 (2003).

  • 36

    Lee, G.S., Neiditch, M.B., Sinden, R.R. & Roth, D.B. Transposition ciblée par la recombinase V (D) J. Mol. Cellule. Biol. 222068-2077 (2002).

  • 37

    Kabsch, W. Xds. Acta Crystallogr. ré 66, 125–132 (2010).

  • 38

    Sheldrick, G. M. Une brève histoire de SHELX. Acta Crystallogr. UNE 64112-122 (2008).

  • 39

    Terwilliger, T. C. et al. Prise de décision dans une solution de structure utilisant des estimations bayésiennes de la qualité de la carte: l’assistant PHENIX AutoSol. Acta Crystallogr. ré 65, 582–601 (2009).

  • 40

    Terwilliger, T. C. et al. Création de modèle itératif, amélioration de la structure et modification de la densité avec l'assistant PHENIX AutoBuild. Acta Crystallogr. ré 64, 61–69 (2008).

  • 41

    Emsley, P., Lohkamp, ​​B., Scott, W. G. et Cowtan, K. Caractéristiques et développement de Coot. Acta Crystallogr. ré 66, 486–501 (2010).

  • 42

    Adams, P. D. et al. PHENIX: un système complet basé sur Python pour une solution à structure macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66213-221 (2010).

  • 43

    Chen, V. B. et al. MolProbity: validation de la structure tout atome pour la cristallographie macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66, 12-21 (2010).

  • 44

    Zheng, S. Q. et al. MotionCor2: correction anisotrope du mouvement induit par le faisceau pour améliorer la microscopie cryo-électronique. Nat. Les méthodes 14, 331 à 332 (2017).

  • 45

    Rohou, A. & Grigorieff, N. CTFFIND4: estimation rapide et précise de la défocalisation à partir de micrographies électroniques. J. Struct. Biol. 192216-221 (2015).

  • 46

    Zivanov, J. et al. Nouveaux outils pour la détermination automatisée de la structure cryo-EM à haute résolution dans RELION-3. eLife septe42166 (2018).

  • 47

    Bai, X. C., E. Rajendra, G. Yang, Shi, Y. et Scheres, S. H. Échantillonnage de l'espace conformationnel de la sous-unité catalytique de la y-sécrétase humaine. eLife 4, e11182 (2015).

  • 48.

    Kucukelbir, A., Sigworth, F.J. et Tagare, H.D. Quantifier la résolution locale des cartes de densité cryo-EM. Nat. Les méthodes 11, 63–65 (2014).

  • 49

    Pettersen, E.F. et al. UCSF Chimera – un système de visualisation pour la recherche et l’analyse exploratoires. J. Comput. Chem. 251605-1612 (2004).

  • 50

    Goddard, T. D. et al. UCSF ChimeraX: Relever les défis modernes en visualisation et en analyse. Protein Sci. 27, 14-25 (2018).

  • 51.

    Sievers, F. & Higgins, D. G. Clustal, oméga. Curr. Protoc. Bioinformatique 48, 3.13.1–3.13.16 (2014).

  • 52.

    Robert, X. & Gouet, P. Décrypter les fonctions clés des structures protéiques avec le nouveau serveur ENDscript. Acide Nucléique Rés. 42, W320 à W324 (2014).

  • 53

    Wu, X. & Bartel, D. P. kpLogo: positionnel kL'analyse -mer révèle une spécificité cachée dans les séquences biologiques. Acides Nucléiques Rés. 45, W534 – W538 (2017).

  • [ad_2]