Suivi de rotation d'enzymes de traitement du génome à l'aide de rotors d'origami d'ADN

[ad_1]

  • 1.

    Bryant, Z. et al. Transitions structurelles et élasticité à partir de mesures de couple sur ADN. La nature 424338–341 (2003).

  • 2

    Gore, J. et al. Analyse mécanochimique de l’ADN gyrase par suivi des billes de rotor. La nature 439, 100-104 (2006).

  • 3

    Lebel, P., Basu, A., Oberstrass, F. C., Tretter, E. M. et Bryant, Z. Gold. Suivi des billes du rotor pour les mesures à grande vitesse de la torsion, du couple et de l'extension de l'ADN. Nat. Les méthodes 11456 à 462 (2014).

  • 4

    C. Deufel, S. Forth, C. Simmons, S. Dejgosha et S. Wang. Les cylindres à quartz nanofabriqués pour le piégeage angulaire: détection du couple de sur-enroulement de l'ADN. Nat. Les méthodes 4, 223-225 (2007).

  • 5

    Lipfert, J., M. van Oene, M. Lee, M. Pedaci, F. et Dekker, N. H. Spectroscopie par couple pour l'étude du mouvement rotatif dans les systèmes biologiques. Chem. Tour. 1151449-1474 (2015).

  • 6

    Harada, Y. et al. Observation directe de la rotation de l’ADN lors de la transcription par Escherichia coli ARN polymérase. La nature 409113-115 (2001).

  • 7.

    Liu, S. et al. Un moteur d'empaquetage viral fait varier la rotation de son ADN et sa taille de pas pour préserver la coordination des sous-unités lors du remplissage de la capside. Cellule 157, 702–713 (2014).

  • 8

    Lipfert, J., Wiggin, M., Kerssemakers, J.W. J., Pedaci, F. et Dekker, N. H. Pincettes magnétiques en orbite libre pour surveiller directement les modifications de la torsion des acides nucléiques. Nat. Commun. 2439 (2011).

  • 9

    Dillingham, M. S. & Kowalczykowski, S. C. Enzyme RecBCD et réparation des cassures de l'ADN double brin. Microbiol. Mol. Biol. Tour. 72642–671 (2008).

  • dix.

    Rothemund, P. W. K. Replier l'ADN pour créer des formes et des modèles à l'échelle nanométrique. La nature 440297-302 (2006).

  • 11

    Douglas, S. M. et al. Auto-assemblage de l'ADN dans des formes tridimensionnelles à l'échelle nanométrique. La nature 459414–418 (2009).

  • 12

    Nomidis, S.K., Kriegel, F., W. Vanderlinden, J. Lipfert et E. Carlon, E. Couplage par torsion et courbure et la réponse en torsion de l'ADN double brin. Phys. Rev. Lett. 118217801 (2017).

  • 13

    Roman, L. J. et Kowalczykowski, S. C. Caractérisation de l'activité hélicase du Escherichia coli Enzyme RecBCD utilisant un nouveau test à l’hélicase. Biochimie 282863 à 2873 (1989).

  • 14

    Bianco, P. R. et al. Translocation processive et déroulement de l'ADN par des molécules d'enzymes RecBCD individuelles. La nature 409374–378 (2001).

  • 15

    Dohoney, K. M. & Gelles, J. Reconnaissance des séquences et translocation de l'ADN par des molécules uniques d'hélicase / nucléase de RecBCD. La nature 409370-374 (2001).

  • 16

    Perkins, T. T., Li, H.-W., Dalal, R. V., Gelles, J. et Block, S. M. Mouvement aller et retour de molécules de RecBCD uniques sur l'ADN. Biophys. J. 861640-1648 (2004).

  • 17

    Liu, B., Baskin, R. J. et Kowalczykowski, S. C. L'hétérogénéité de déroulement de l'ADN par RecBCD résulte de molécules statiques capables de s'équilibrer. La nature 500, 482–485 (2013).

  • 18

    Saikrishnan, K., Griffiths, S.P., Cook, N., Court, R. et Wigley, D.B., liaison de l'ADN à RecD: rôle du domaine 1B dans l'activité de l'hélicase SF1B. EMBO J. 27, 2222-22229 (2008).

  • 19

    Farah, J. A. & Smith, G. R. Le complexe d'initiation de l'enzyme RecBCD pour le déroulement de l'ADN: positionnement de l'enzyme et ouverture de l'ADN. J. Mol. Biol. 272699 à 715 (1997).

  • 20

    von Hippel, P. H., N. P. et Marcus, A. H. Cinquante ans de "respiration" de l'ADN: réflexions sur des approches anciennes et nouvelles. Biopolymères 99923–954 (2013).

  • 21

    Wu, C.G. & Lohman, T.M. Influence de la structure d'extrémité de l'ADN sur le mécanisme d'initiation du déroulement de l'ADN par le Escherichia coli Hélicases RecBCD et RecBC. J. Mol. Biol. 382, 312 à 326 (2008).

  • 22

    Carter, A. R. et al. Dynamique conformationnelle à l'échelle nanométrique dépendante de la séquence de complexes RecBCD – ADN individuels. Acides Nucléiques Rés. 445849-5860 (2016).

  • 23

    Dillingham, M.S., Webb, M.R. & Kowalczykowski, S.C. La translocation d'ADN bipolaire contribue au déroulement de l'ADN hautement processif par l'enzyme RecBCD. J. Biol. Chem. 28037069-37077 (2005).

  • 24

    Forde, N. R., D. Izhaky, Woodcock, G. R., Wuite, G. J. L. et Bustamante, C. Utilisation de la force mécanique pour sonder le mécanisme de la pause et de l’arrêt au cours de l’allongement continu Escherichia coli ARN polymérase. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 9911682-11687 (2002).

  • 25

    Adelman, K. et al. L'analyse d'une seule molécule de l'allongement de l'ARN polymérase révèle un comportement cinétique uniforme. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 9913538-1343 (2002).

  • 26

    Neuman, K.C., Abbondanzieri, E.A., Landick, R., Gelles, J. & Block, S.M. La pause de la transcription est indépendante du retour arrière de l'ARN polymérase. Cellule 115437–447 (2003).

  • 27

    Abbondanzieri, E.A., Greenleaf, W.J., Shaevitz, J.W., Landick, R. et Block, S.M. Observation directe de la progression par paire de bases par l'ARN polymérase. La nature 438460–465 (2005).

  • 28

    Righini, M. et al. Trajectoires moléculaires complètes de l'ARN polymérase à résolution simple paire de bases. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 1151286-1291 (2018).

  • 29

    Kabsch, W., Sander, C. et Trifonov, E. N. Les dix angles de torsion hélicoïdaux de l'ADN-B. Acides Nucléiques Rés. dix1097-1104 (1982).

  • 30

    Kopperger, E. et al. Bras robotisé auto-assemblé à l'échelle nanométrique contrôlé par des champs électriques. Science 359296-301 (2018).

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