Espace de conformation d'un exportateur ABC hétérodimère dans des conditions de chiffre d'affaires

Henderson, R. Réaliser le potentiel de la cryo-microscopie électronique. Q. Rev. Biophys. 37, 3–13 (2004).

Frank, J. Nouvelles opportunités créées par la cryo-EM à particule unique: la cartographie de l'espace conformationnel. Biochimie 57888–888 (2018).

Cheng, Y. Cryo-EM à une seule particule – comment est-il arrivé ici et où va-t-il aller. Science 361, 876 à 880 (2018).

Rees, D.C., Johnson, E. & Lewinson, O. ABC transporteurs: le pouvoir de changer. Nat. Rev. Mol. Cellule biol. dix, 218-227 (2009).

Locher, K. P. Diversité mécanique dans les transporteurs de cassette de liaison à l'ATP (ABC). Nat. Struct. Mol. Biol. 23, 487–493 (2016).

Thomas, C. & Tampé, R. Structures et mécanismes multifacettes des systèmes de transport ABC en santé et en maladie. Curr. Opin. Struct. Biol. 51, 116-128 (2018).

Robey, R. W. et al. Revisiter le rôle des transporteurs ABC dans le cancer multirésistant. Nat. Rev. Cancer 18452–464 (2018).

Trowitzsch, S. & Tampé, R. Transporteurs ABC dans des assemblages macromoléculaires dynamiques. J. Mol. Biol. 4304481–4495 (2018).

Dean, M. & Annilo, T. Evolution de la superfamille du transporteur de la cassette de liaison à l'ATP (ABC) chez les vertébrés. Annu. Rev. Génomique Hum. Genet. 6123-122 (2005).

Zutz, A. et al. Cycle d'hydrolyse de l'ATP asymétrique du complexe de transport hétérodimère ABC à médicaments multiples TmrAB à partir de Thermus thermophilus. J. Biol. Chem. 286, 7104 à 7115 (2011).

Kim, J. et al. Structure de cryomicroscopie électronique à résolution subnanométrique d'un exportateur ABC hétérodimérique. La nature 517396–400 (2015).

Nöll, A. et al. Structure cristalline et base mécanistique d'un homologue fonctionnel du transporteur d'antigène TAP. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 114, E438 à E447 (2017).

Alam, A., Kowal, J., E. Broude, I. Roninson et K. P.. Aperçu structurel de la discrimination des substrats et des inhibiteurs par la glycoprotéine P humaine. Science 363753–756 (2019).

Dey, S., M. Ramachandra, I. Pastan, I. Gottesman, M. M. et Ambudkar, S. V. Données probantes concernant deux sites d'interaction médicamenteuse non identiques dans la glycoprotéine P humaine. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 9410594-10599 (1997).

Grossmann, N. et al. Déterminants mécanistiques de la directionnalité et de l'énergétique de l'exportation active par un transporteur hétérodimérique ABC. Nat. Commun. 55419 (2014).

Choudhury, H. G. et al. Structure d'un transporteur de cassette de liaison à l'ATP de peptide antibactérien dans un nouvel état occlus vers l'extérieur. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 1119145–9150 (2014).

Dawson, R.J. & Locher, K.P. Structure d'un transporteur bactérien à médicaments multiples ABC. La nature 443, 180–185 (2006).

Dawson, R.J. & Locher, K.P. Structure du transporteur de médicaments multiples ABC Sav1866 de Staphylococcus aureus en complexe avec AMP-PNP. FEBS Lett. 581935–938 (2007).

Zaitseva, J. et al. Analyse structurelle de l'asymétrie requise pour l'activité catalytique d'un dimère de domaine ABC-ATPase. EMBO J. 25, 3432 à 3443 (2006).

Oldham, M. L. & Chen, J. Instantanés du transporteur de maltose au cours de l'hydrolyse de l'ATP. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 10815152-15156 (2011).

Yang, M. et al. Une molécule unique sondant l'homogénéité conformationnelle du transporteur ABC BtuCD. Nat. Chem. Biol. 14715–722 (2018).

Verhalen, B. et al. Transduction d’énergie et accès alterné à la P-glycoprotéine du transporteur ABC des mammifères. La nature 543, 738 à 741 (2017).

Watanabe, R., Iino, R. et Noji, H. La libération de phosphate dans le cycle catalytique de la F1-ATPase suit la libération de l'ADP. Nat. Chem. Biol. 6814–820 (2010).

Okazaki, K. & Hummer, G. Libération de phosphate couplée au mouvement rotatif de la F1-ATPase. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 11016468-16473 (2013).

Catipovic, M. A., Bauer, B. W., Loparo, J. J. et Rapoport, T. A. La translocation de protéines par la SecA ATPase est provoquée par un mécanisme à action puissante. EMBO J. 38e101140 (2019).

Roos, C. et al. Caractérisation de complexes de nanodisques co-traduits avec de petits transporteurs multidrogues, la protéorhodopsine et avec le E. coli MRAY translocase. Biochim. Biophys. Acta 18183098-3106 (2012).

Ehrnstorfer, I. A., Geertsma, E. R., Pardon, E., Steyaert, J. & Dutzler, R. La structure cristalline d'un transporteur SLC11 (NRAMP) révèle la base du transport des ions de métaux de transition. Nat. Struct. Mol. Biol. 21990–996 (2014).

Pardon, E. et al. Un protocole général pour la génération de nanocorps pour la biologie structurale. Nat. Protocole. 9674–693 (2014).

Zimmermann, I. et al. Anticorps synthétiques à un seul domaine pour le piégeage conformationnel des protéines membranaires. eLife 7e34317 (2018).

Gewering, T., Januliene, D., Ries, A. B. et Moeller, A. Connaissez vos détergents: Étude de cas sur le fond détergent en microscopie électronique à coloration négative. J. Struct. Biol. 203, 242–246 (2018).

Suloway, C. et al. Microscopie moléculaire automatisée: le nouveau système Leginon. J. Struct. Biol. 151, 41–60 (2005).

Tegunov, D. & Cramer, P. Prétraitement des données cryo-EM en temps réel avec Warp. Pré-impression à (2018).

Zivanov, J. et al. Nouveaux outils pour la détermination automatisée de la structure cryo-EM à haute résolution dans RELION-3. eLife 7e42166 (2018).

Zheng, S. Q. et al. MotionCor2: correction anisotrope du mouvement induit par le faisceau pour améliorer la microscopie cryo-électronique. Nat. Les méthodes 14, 331 à 332 (2017).

Zhang, K. Gctf: Détermination et correction en temps réel par CTF. J. Struct. Biol. 193, 1–12 (2016).

Punjani, A., Rubinstein, J. L., Fleet, D. J. et Brubaker, M. A. cryoSPARC: algorithmes pour la détermination rapide de la structure cryo-EM non supervisée. Nat. Les méthodes 14290–296 (2017).

Larkin, M.A. et al. Clustal W et Clustal X version 2.0. Bioinformatique 232947 à 2948 (2007).

Šali, A. & Blundell, T. L. Modélisation comparative de protéines par satisfaction des contraintes spatiales. J. Mol. Biol. 234779–815 (1993).

Phillips, J. C. et al. Dynamique moléculaire évolutive avec NAMD. J. Comput. Chem. 261781-1802 (2005).

Singharoy, A. et al. Raffinement et validation basés sur la dynamique moléculaire pour les cartes de microscopie cryo-électronique à moins de 5 Å. eLife 5, e16105 (2016).

Emsley, P., Lohkamp, ​​B., Scott, W. G. et Cowtan, K. Caractéristiques et développement de Coot. Acta Crystallogr. ré 66, 486–501 (2010).

Adams, P. D. et al. PHENIX: un système complet basé sur Python pour une solution à structure macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66213-221 (2010).

Chen, V. B. et al. MolProbity: validation de la structure tout atome pour la cristallographie macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66, 12-21 (2010).

Laskowski, R. A., MacArthur, M. W., Moss, D. S. et Thronton, J. M. PROCHECK: un programme pour vérifier la qualité stéréochimique des structures protéiques. J. Appl. Crystallogr. 26283-229 (1993).

Wu, E. L. et al. CHARMM-GUI Membrane Builder pour des simulations de membranes biologiques réalistes. J. Comput. Chem. 351997-2004 (2014).

Best, R. B. et al. Optimisation du champ de force protéique additif CHARMM tout-atome ciblant un meilleur échantillonnage du squelette, ψ et de la chaîne latérale₁ et₂ angles dièdres. J. Chem. Théorie Comput. 83257 à 3273 (2012).

Abraham, M. J. et al. GROMACS: Simulations moléculaires à hautes performances via un parallélisme à plusieurs niveaux, des ordinateurs portables aux superordinateurs. SoftwareX 1-2, 19-25 (2015).

Han, W., Cheng, R.C., Maduke, M.C. & Tajkhorshid, E.. Points d'accès à l'eau et voies d'hydratation dans le CLC H.⁺/ Cl^– transporteurs. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 111, 1819-1824 (2014).

Khelashvili, G. et al. Dynamique conformationnelle du côté extracellulaire de la LeuT contrôlée par Na⁺ et K⁺ les ions et l'état de protonation de Glu²⁹⁰. J. Biol. Chem. 29119786-19799 (2016).

Zhao, C. et Noskov, S. Y. Rôle de l'hydratation locale et de la dynamique des liaisons hydrogène dans la libération des ions et des solutés à partir de transporteurs secondaires couplés à des ions. Biochimie 50, 1848-1856 (2011).

Lin, D. Y., Huang, S. & Chen, J. Structures cristallines d'un traitement de polypeptide et d'un transporteur de sécrétion. La nature 523425–430 (2015).

Kim, Y. & Chen, J. Structure moléculaire de la glycoprotéine P humaine dans la conformation liée à l'ATP et tournée vers l'extérieur. Science 359915–919 (2018).

Mi, W. et al. Base structurelle du transport des lipopolysaccharides par le MsbA. La nature 549, 233-237 (2017).

Perez, C. et al. Structure et mécanisme d'un oligosaccharide flippase actif lié à un lipide. La nature 524433–438 (2015).

Johnson, Z. L. & Chen, J. La liaison à l'ATP permet la libération du substrat à partir de la protéine 1 à résistance multiple aux médicaments. Cellule 17281–89.e10 (2018).

Hohl, M. et al. Base structurale de la diaphonie allostérique entre les sites asymétriques de liaison aux nucléotides d'un exportateur ABC hétérodimérique. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 11111025-11030 (2014).