[ad_1]
Thoma, F. Réparation des lésions UV dans les nucléosomes – propriétés intrinsèques et remodelage. Réparation de l'ADN (Amst.) 4855–869 (2005).
Rodriguez, Y., Hinz, J. M. et Smerdon, M. J. Accès aux dommages de l'ADN dans la chromatine: Préparation du paysage chromatinien pour la réparation par excision de base. Réparation de l'ADN (Amst.) 32, 113-119 (2015).
Hanawalt, P. C. & Spivak, G. Réparation de l'ADN couplé à la transcription: deux décennies de progrès et de surprises. Nat. Rev. Mol. Cellule biol. 9958–970 (2008).
K. Luger, A. Mäder, R. Richmond, K. Sargent et F. T. Richmond. Structure cristalline de la particule centrale du nucléosome à une résolution de 2,8 Å. La nature 389251-260 (1997).
McGinty, R. K. & Tan, S. Structure et fonction du nucléosome. Chem. Tour. 1152255–2273 (2015).
Sugasawa, K. et al. Ubiquitylation induite par les UV de la protéine XPC médiée par le complexe UV-DDB-ubiquitine ligase. Cellule 121, 387–400 (2005).
Groisman, R. et al. L'activité de l'ubiquitine ligase dans les complexes DDB2 et CSA est régulée de manière différenciée par le signalosome COP9 en réponse à des lésions de l'ADN. Cellule 113357-367 (2003).
Cavadini, S. et al. Régulation de l'ubiquitine E3 ligase Cullin – RING par le signalosome COP9. La nature 531598–603 (2016).
Wang, H. et al. L'ubiquitylation des histones H3 et H4 par l'ubiquitine ligase CUL4-DDB-ROC1 facilite la réponse cellulaire aux dommages de l'ADN. Mol. Cellule 22, 383 à 394 (2006).
Lehmann, A. R. Maladies dépourvues de réparation de l'ADN, xeroderma pigmentosum, syndrome de Cockayne et trichothiodystrophie. Biochimie 851101-1111 (2003).
Luijsterburg, M. S. et al. L'interaction dynamique in vivo de l'ubiquitine ligase DDB2 E3 avec l'ADN endommagé par les rayons UV est indépendante de la protéine de reconnaissance des dommages XPC. J. Cell Sci. 1202706 à 2716 (2007).
Puumalainen, M.R. et al. La rétention de la chromatine des capteurs d'endommagement de l'ADN, DDB2 et XPC, due à la perte de p97 ségrase, provoque une génotoxicité. Nat. Commun. 53695 (2014).
Fei, J. et al. Régulation de la réparation de l'excision des nucléotides par UV-DDB: priorité à la reconnaissance des dommages causés à l'ADN internucléosomal. PLoS Biol. 9, e1001183 (2011).
Fischer, E.S. et al. La base moléculaire de CRL4DDB2 / CSA architecture, ciblage et activation de l'ubiquitine ligase. Cellule 1471024-1039 (2011).
Chu, G. et Chang, E. Les cellules du groupe E de Xeroderma pigmentosum sont dépourvues de facteur nucléaire qui se lie à l'ADN endommagé. Science 242564-567 (1988).
Lehmann, A. R., McGibbon, D. et Stefanini, M. Xeroderma pigmentosum. Orphanet J. Rare Dis. 6, 70 (2011).
Scrima, A. et al. Base structurelle de la reconnaissance des dommages de l'ADN par les UV par le complexe DDB1 – DDB2. Cellule 135, 1213-1223 (2008).
Yeh, J.I. et al. L'ADN endommagé a induit une dimérisation de la protéine de liaison à l'ADN (UV-DDB) endommagée par les rayons UV et ses rôles dans la réparation de l'ADN chromatinisé. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 109, E2737 – E2746 (2012).
Li, G., M. Levitus, Bustamante, C. et Widom, J. Rapid accessibilité spontanée de l'ADN nucléosomal. Nat. Struct. Mol. Biol. 1246–53 (2005).
Zhu, F. et al. Le paysage d'interaction entre les facteurs de transcription et le nucléosome. La nature 56276–81 (2018).
Wittschieben, B. O., Iwai, S. & Wood, R. D. Le complexe protéique DDB1 – DDB2 (xeroderma pigmentosum groupe E) reconnaît un dimère de cyclobutane pyrimidine, des mismatches, des sites apuriniques / apyrimidiniques et des lésions composées dans l'ADN. J. Biol. Chem. 28039982-39989 (2005).
Osakabe, A. et al. Base structurelle de la reconnaissance de photoproduits pyrimidine – pyrimidone (6–4) par UV-DDB dans le nucléosome. Sci. Représentant. 516330 (2015).
Lan, L. et al. L'histone H2A monoubiquitinée déstabilise les nucléosomes contenant une photolésion avec la libération concomitante de la protéine E3 ligase de liaison à l'ADN endommagée par les rayons UV. J. Biol. Chem. 287, 12036 à 12049 (2012).
Kapetanaki, M.G. et al. Le DDB1-CUL4ADDB2 L'ubiquitine ligase est déficiente en xeroderma pigmentosum du groupe E et cible l'histone H2A au niveau des sites d'ADN endommagés par les UV. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 1032588-2593 (2006).
Vasudevan, D., Chua, E. Y. D. et Davey, C. A. Structures cristallines des particules centrales de nucléosomes contenant la séquence de positionnement forte «601». J. Mol. Biol. 403, 1–10 (2010).
Pich, O. et al. La périodicité des mutations somatiques et germinales suit l'orientation du sillon mineur de l'ADN autour des nucléosomes. Cellule 175, 1074-1087.e18 (2018).
Brown, A. J., Mao, P., Smerdon, M. J., Wyrick, J. J. et Roberts, S. A. Les positions de nucléosomes établissent une signature de mutation étendue dans le mélanome. PLoS Genet. 14e1007823 (2018).
Mao, P., Smerdon, M.J., Roberts, S.A. et Wyrick, J.J. Paysage chromosomique de la formation de lésions UV et de leur réparation à la résolution d'un nucléotide simple. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 1139057–9062 (2016).
Bilokapic, S., Strauss, M. et Halic, M. Les réarrangements structurels de l'ADN octamère translocate. Nat. Commun. 91330 (2018).
Kitevski-LeBlanc, J. L. et al. Étude de la dynamique des nucléosomes déstabilisés par RMN du méthyl-TROSY. Confiture. Chem. Soc. 1404774-4777 (2018).
Iwai, S., Shimizu, M., Kamiya, H. & Ohtsuka, E. Synthèse d'une unité de couplage phosphoramidite du photoproduit de pyrimidine (6−4) pyrimidone et son incorporation dans des oligodésoxynucléotides. Confiture. Chem. Soc. 1187642 à 7643 (1996).
Abdulrahman, W. et al. Ensemble de vecteurs de transfert de baculovirus pour le criblage d'étiquettes d'affinité et de stratégies d'expression parallèles. Anal. Biochimie. 385, 383–385 (2009).
Marks, B.D. et al. Analyse multiparamétrique d'un écran pour les ligands du récepteur de la progestérone: comparaison des mesures de durée de vie de fluorescence et de polarisation de fluorescence. Assay Drug Dev. Technol. 3613–622 (2005).
Kuzmič, P. DynaFit – un progiciel pour l'enzymologie. Méthodes Enzymol. 467, 247-280 (2009).
Thomä, N. & Goody, R. S. dans Analyse cinétique des macromolécules: une approche pratique (ed. Johnson, K. A.) 153–170 (Oxford Univ. Press, 2003).
Reardon, J. T. et al. Analyse comparative de la liaison de la protéine de liaison à l'ADN (XPE) endommagée chez l'homme et Escherichia coli protéine de reconnaissance des dommages (UvrA) des principaux photoproduits ultraviolets: T (c,s) T, T (t,s) T, T (6-4) T et T (Dewar) T. J. Biol. Chem. 26821301-21308 (1993).
Gaidatzis, D., Lerch, A., Hahne, F. et Stadler, M. B. QuasR: quantification et annotation des lectures courtes dans R. Bioinformatique 311130-1132 (2015).
Tang, G. et al. EMAN2: une suite de traitement d’images extensible pour la microscopie électronique. J. Struct. Biol. 157, 38–46 (2007).
Hohn, M. et al. SPARX, un nouvel environnement pour le traitement d’images cryo-EM. J. Struct. Biol. 157, 47–55 (2007).
Grant, T. & Grigorieff, N. Mesure de l'exposition optimale pour la cryo-EM à particule unique à l'aide d'une reconstruction de 2,6 Å du rotavirus VP6. eLife 4e06980 (2015).
Li, X. et al. Le comptage des électrons et la correction de mouvement induite par le faisceau permettent une cryogénie EM à particule unique à résolution presque atomique. Nat. Les méthodes dix, 584-590 (2013).
Zhang, K. Gctf: Détermination et correction en temps réel par CTF. J. Struct. Biol. 193, 1–12 (2016).
Scheres, S. H. RELION: mise en œuvre d'une approche bayésienne de la détermination de la structure cryo-EM. J. Struct. Biol. 180519 à 530 (2012).
Rosenthal, P. B. & Henderson, R. Détermination optimale de l'orientation des particules, de la perte absolue de main et du contraste en cryomicroscopie électronique à une seule particule. J. Mol. Biol. 333721 à 745 (2003).
Chen, S. et al. Substitution de bruit haute résolution pour mesurer le surajustement et valider la résolution dans la détermination de structure 3D par cryomicroscopie électronique à une seule particule. Ultramicroscopie 135, 24–35 (2013).
Adams, P. D. et al. PHENIX: un système complet basé sur Python pour une solution à structure macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66213-221 (2010).
de la Rosa-Trevín, J.M. et al. Xmipp 3.0: une suite logicielle améliorée pour le traitement d'images en microscopie électronique. J. Struct. Biol. 184, 321 à 328 (2013).
Grant, T., Rohou, A. et Grigorieff, N. cisTEM, logiciel convivial pour le traitement d'images à une particule. eLife 7e35383 (2018).
Morgan, M.T. et al. Base structurelle de la deubiquitination de l'histone H2B par le module SAGA DUB. Science 351725–728 (2016).
Ong, M.S., Richmond, T.J. et Davey, C.A. Étirement de l'ADN et repliement extrême dans le noyau du nucléosome. J. Mol. Biol. 3681067-1074 (2007).
Emsley, P. & Cowtan, K. Coot: outils de création de modèles pour les graphiques moléculaires. Acta Crystallogr. ré 602126-2132 (2004).
Nicholls, R. A., Long, F. et Murshudov, G. N. Outils d’affinement à basse résolution dans REFMAC5. Acta Crystallogr. ré 68, 404–417 (2012).
Chen, V. B. et al. MolProbity: validation de la structure tout atome pour la cristallographie macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66, 12-21 (2010).
Winn, M.D. et al. Vue d'ensemble de la suite CCP4 et des développements actuels. Acta Crystallogr. ré 67, 235 à 242 (2011).
Zheng, S. Q. et al. MotionCor2: correction anisotrope du mouvement induit par le faisceau pour améliorer la microscopie cryo-électronique. Nat. Les méthodes 14, 331 à 332 (2017).
Ekundayo, B., Richmond, T. J. et Schalch, T. Capturer l'hétérogénéité structurelle dans les fibres de chromatine. J. Mol. Biol. 4293031-3042 (2017).
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