La stimulation lissée par les stérols membranaires stimule l'activité de la voie de Hedgehog

[ad_1]

  • 1.

    Briscoe, J. & Thérond, P. P. Les mécanismes de la signalisation de Hedgehog et ses rôles dans le développement et la maladie. Nat. Rev. Mol. Cellule biol. 14416 à 429 (2013).

  • 2

    Wu, F., Zhang, Y., Sun, B., McMahon, A.P. et Wang, Y. Hedgehog. Signalisation: de la biologie fondamentale au traitement du cancer. Cell Chem. Biol. 24, 252-280 (2017).

  • 3

    Huang, P. et al. Le cholestérol cellulaire active directement la signalisation lissée dans le hérisson. Cellule 166, 1176-1187.e1114 (2016).

  • 4

    Huang, P. et al. Base structurelle de l'activation lissée dans la signalisation Hedgehog. Cellule 174, 312–324.e316 (2018).

  • 5

    Byrne, E.F., Luchetti, G., Rohatgi, R. & Siebold, C. De multiples sites de liaison de ligands régulent le transducteur de signal de Hedgehog, lissé chez les vertébrés. Curr. Opin. Cellule biol. 5181–88 (2018).

  • 6

    Taipale, J., Cooper, M. K., Maiti, T. et Beachy, P. A. Patched agissent de manière catalytique pour supprimer l'activité de Smoothened. La nature 418892 à 896 (2002).

  • 7.

    Byrne, E.F. X. et al. Base structurelle de la régulation lissée par ses domaines extracellulaires. La nature 535517-522 (2016).

  • 8

    Cooper, M.K. et al. Une réponse défectueuse à la signalisation Hedgehog dans les troubles de la biosynthèse du cholestérol. Nat. Genet. 33508-513 (2003).

  • 9

    Luchetti, G. et al. Le cholestérol active le récepteur couplé à la protéine G, lissé pour favoriser la signalisation Hedgehog. eLife 5, e20304 (2016).

  • dix.

    Myers, B. R., Neahring, L., Zhang, Y., Roberts, K. J. et Beachy, P. A. Rapid. Les analyses d'activité directe de Smoothened révèlent la régulation de la voie de Hedgehog par le cholestérol membranaire et le sodium extracellulaire. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 114E11141 à E11150 (2017).

  • 11

    Myers, B.R. et al. Modulation de la voie de Hedgehog par plusieurs sites de liaison des lipides sur l’effecteur lissé de la réponse du signal. Dev. Cellule 26, 346–357 (2013).

  • 12

    Zhang, Y. et al. Base structurelle de l'activité du récepteur Hedgehog analogue à celle du transport du cholestérol Patched. Cellule 175, 1352 à 1364.e1314 (2018).

  • 13

    Gong, X. et al. Base structurelle pour la reconnaissance de Sonic Hedgehog par human Patched1. Science 361, eaas8935 (2018).

  • 14

    Qi, X., Schmiege, P., Coutavas, E., Wang, J. & Li, X. Structures de l'homme patché et son complexe avec un hérisson sonique palmitoylé natif. La nature 560128–132 (2018).

  • 15

    Blassberg, R., Macrae, J.I., Briscoe, J. et Jacob, J.. Réduction du taux de cholestérol altérée. Activation lissée dans le syndrome de Smith – Lemli – Opitz. Fredonner. Mol. Genet. 25693–705 (2016).

  • 16

    Manglik, A., Kobilka, B. K. et Steyaert, J. Nanobodies pour étudier la structure et la fonction des récepteurs couplés aux protéines G. Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 57, 19–37 (2017).

  • 17

    Ayers, K. L. & Thérond, P. P. Évaluation de Smoothened en tant que récepteur couplé aux protéines G pour la signalisation Hedgehog. Trends Cell Biol. 20, 287-298 (2010).

  • 18

    McMahon, C. et al. Plate-forme d'affichage de la surface des levures pour la découverte rapide de nanocorps à sélection conformationnelle. Nat. Struct. Mol. Biol. 25289-296 (2018).

  • 19

    Manglik, A. & Kruse, A. C. Base structurelle de l'activation des récepteurs couplés aux protéines G. Biochimie 565628-5634 (2017).

  • 20

    Zhang, X. et al. Structure cristalline d'un récepteur humain lissé multi-domaines en complexe avec un ligand super stabilisant. Nat. Commun. 815383 (2017).

  • 21

    Wang, C. et al. Base structurelle pour la modulation du récepteur lissé et la chimiorésistance aux médicaments anticancéreux. Nat. Commun. 54355 (2014).

  • 22

    Chen, J. K., Taipale, J., Cooper, M. K. & Beachy, P. A. Inhibition de la signalisation par le hérisson par liaison directe de la cyclopamine à Smoothened. Genes Dev. 162743-22748 (2002).

  • 23

    Rohatgi, R., Milenkovic, L., Corcoran, R. B. et Scott, M. P. Hedgehog, transduction du signal par Smoothened: preuve pharmacologique d'un processus d'activation en deux étapes. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 1063196-3201 (2009).

  • 24

    Taipale, J. et al. La cyclopamine peut inverser les effets des mutations oncogènes dans Smoothened and Patched. La nature 4061005-1009 (2000).

  • 25

    Raleigh, D. R. et al. Les oxystérols associés aux cils activent Smoothened. Mol. Cellule 72, 316-327.e315 (2018).

  • 26

    Audet, M. & Stevens, R. C. Biologie structurale émergente des récepteurs couplés aux protéines G du lipide. Protein Sci. 28292-304 (2019).

  • 27

    Yang, H. et al. Conversation du contrôle conformationnel de l'activité lissée par de petites molécules structurellement apparentées. J. Biol. Chem. 284, 20876-20884 (2009).

  • 28

    Chen, J. K., Taipale, J., Young, K. E., Maiti, T. et Beachy, P. A.. Modulation par une petite molécule de l'activité lissée. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 9914071 à 14076 (2002).

  • 29

    Nachtergaele, S. et al. Structure et fonction du domaine extracellulaire lissé dans la signalisation Hedgehog chez les vertébrés. eLife 2, e01340 (2013).

  • 30

    Nedelcu, D., Liu, J., Xu, Y., Jao, C. et Salic, A. Oxysterol se liant au domaine extracellulaire de Smoothened in Hedgehog signaling. Nat. Chem. Biol. 9557-564 (2013).

  • 31.

    Goehring, A. et al. Criblage et expression à grande échelle de protéines membranaires dans des cellules de mammifères pour des études structurelles. Nat. Protoc. 92574-2585 (2014).

  • 32

    Lam, A.J. et al. Amélioration de la plage dynamique FRET avec des protéines fluorescentes vertes et rouges vives. Nat. Les méthodes 91005-1012 (2012).

  • 33

    Rodriguez, E.A. et al. Une protéine fluorescente rouge lointain est issue d'une phycobiliprotéine cyanobactérienne. Nat. Les méthodes 13763–769 (2016).

  • 34

    Chen, I., Dorr, B.M. & Liu, D.R. Une stratégie générale pour l'évolution des enzymes formant des liaisons à l'aide de la technique de la levure. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 10811399-11404 (2011).

  • 35

    Huang, W. et al. Informations structurelles sur l'activation des récepteurs μ-opioïdes. La nature 524315–321 (2015).

  • 36

    Caffrey, M. & Cherezov, V. Protéines membranaires cristallisant utilisant des mésophases lipidiques. Nat. Protoc. 4706-731 (2009).

  • 37

    Kabsch, W. Xds. Acta Crystallogr. ré 66, 125–132 (2010).

  • 38

    McCoy, A.J. et al. Logiciel cristallographique Phaser. J. Appl. Crystallogr. 40, 658 à 674 (2007).

  • 39

    Ring, A.M. et al. Structure activée par l'adrénaline de β2-adrénocepteur stabilisée par un nanocorps artificiel. La nature 502575-579 (2013).

  • 40

    Adams, P. D. et al. PHENIX: un système complet basé sur Python pour une solution à structure macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66213-221 (2010).

  • 41

    Emsley, P., Lohkamp, ​​B., Scott, W. G. et Cowtan, K. Caractéristiques et développement de Coot. Acta Crystallogr. ré 66, 486–501 (2010).

  • 42

    Betz, R. Dabble (2017).

  • 43

    MacKerell, A. D. et al. Potentiel empirique tout atome pour la modélisation moléculaire et les études de dynamique des protéines. J. Phys. Chem. B 1023586 à 3616 (1998).

  • 44

    MacKerell, A.D., Jr, Feig, M. et Brooks, C.L. III. Traitement amélioré du squelette protéique dans les champs de force empiriques. Confiture. Chem. Soc. 126698–699 (2004).

  • 45

    Guvench, O. et al. Champ de force tout-atome additif CHARMM pour les dérivés de glucides et son utilité dans la modélisation des polysaccharides et des protéines de glucides. J. Chem. Théorie Comput. 73162 à 3180 (2011).

  • 46

    Best, R. B. et al. Optimisation du champ de force protéique additif CHARMM tout-atome ciblant un meilleur échantillonnage du squelette, ψ et de la chaîne latérale1 et2 angles dièdres. J. Chem. Théorie Comput. 83257 à 3273 (2012).

  • 47

    R. Salomon-Ferrer, A. W. Götz, D. Poole, S. Le Grand et R. Walker, R. C. Simulations de routine de dynamique moléculaire en microseconde avec AMBER sur GPU. 2. Maillage explicite de particules de solvant Ewald. J. Chem. Théorie Comput. 9, 3878 à 3888 (2013).

  • 48.

    Case, D. A. et al. AMBRE 2018 (Univ. De Californie, San Francisco 2018).

  • 49

    Hopkins, C. W., Le Grand, S., Walker, R. C. & Roitberg, A. E. Dynamique moléculaire à pas de temps long par répartition dans la masse d'hydrogène. J. Chem. Théorie Comput. 11, 1864-1874 (2015).

  • 50

    Ryckaert, J.-P., Ciccotti, G. & Berendsen, H. J. C. Intégration numérique des équations cartésiennes du mouvement d'un système à contraintes: Dynamique moléculaire de n-alcanes. J. Comput. Phys. 23327-341 (1977).

  • 51.

    Humphrey, W., Dalke, A. et Schulten, K. VMD: dynamique moléculaire visuelle. J. Mol. Graphique. 14, 33–38, 27–28 (1996).

  • 52

    Roe, D. R. et Cheatham, T. E. III. PTRAJ et CPPTRAJ: logiciel de traitement et d'analyse des données de trajectoire de la dynamique moléculaire. J. Chem. Théorie Comput. 93084-3095 (2013).

  • 53

    Klein, U., Gimpl, G. & Fahrenholz, F. L'altération du cholestérol contenu dans la membrane plasmatique du myomètre dans la bêta-cyclodextrine module l'affinité de liaison du récepteur de l'ocytocine. Biochimie 3413784-13793 (1995).

  • 54

    Yauch, R. L. et al. La mutation lissée confère une résistance à un inhibiteur de la voie de Hedgehog dans le médulloblastome. Science 326572-574 (2009).

  • 55

    Buonamici, S. et al. Interférant avec la résistance aux antagonistes lissés par inhibition de la voie PI3K dans le médulloblastome. Sci. Trans. Med. 251ra70 (2010).

  • 56.

    Dijkgraaf, G.J. et al. Inhibition à petite molécule des mutants lissés réfractaires réfractaires GDC-0449 et des mécanismes de résistance aux médicaments en aval. Cancer Res. 71435–444 (2011).

  • 57

    Atwood, S.-X. et al. Les variantes lissées expliquent la majorité de la résistance aux médicaments dans les carcinomes basocellulaires. Cellule cancéreuse 27, 342–353 (2015).

  • 58

    Sharpe, H.J. et al. Analyse génomique de la résistance aux inhibiteurs lissés dans les carcinomes basocellulaires. Cellule cancéreuse 27327–341 (2015).

  • [ad_2]