[ad_1]
McCoy, L. E. & Burton, D. R. Identification et spécificité des anticorps largement neutralisants contre le VIH. Immunol. Tour. 275, 11–20 (2017).
West, A. P. Jr et al. Informations structurelles sur le rôle des anticorps dans le vaccin et le traitement du VIH-1. Cellule 156633 à 648 (2014).
Kwong, P. D. & Mascola, J. R. Les vaccins anti-VIH-1 basés sur l'identification des anticorps, l'ontogenèse des cellules B et la structure de l'épitope. Immunité 48855–871 (2018).
Bonsignori, M. et al. Co-évolution anticorps-virus dans l'infection par le VIH: pistes de développement d'un vaccin anti-VIH. Immunol. Tour. 275145–160 (2017).
Klein, F. et al. Des mutations somatiques de la structure d'immunoglobuline sont généralement nécessaires pour une neutralisation large et puissante du VIH-1. Cellule 153, 126–138 (2013).
Victora, G.D. & Nussenzweig, M.C. Germinal centres. Annu. Rev. Immunol. 30429–457 (2012).
Schwickert, T. A. et al. Un point de contrôle dynamique limité aux cellules T régule l'entrée des cellules B dépendantes de l'affinité dans le centre germinal. J. Exp. Med. 208, 1243-1252 (2011).
Escolano, A., Dosenovic, P. et Nussenzweig, M. C. Progrès vers la vaccination active ou passive contre le VIH-1. J. Exp. Med. 214, 3–16 (2017).
Escolano, A. et al. La vaccination séquentielle suscite des anticorps anti-VIH-1 neutralisants à grande échelle chez les souris Ig knockin. Cellule 1661445-1458 (2016).
Tas, J. M. et al. Visualiser la maturation d'affinité d'anticorps dans les centres germinaux. Science 3511048-1054 (2016).
Dal Porto, J. M., Haberman, A. M., Shlomchik, M. J. et Kelsoe, G. Antigen amènent les cellules B de très faible affinité à devenir des plasmocytes et à pénétrer dans les centres germinaux. J. Immunol. 1615373-5381 (1998).
Abbott, R. K. et al. La fréquence et l'affinité des précurseurs déterminent l'aptitude à la compétition des lymphocytes B dans les centres germinaux, testée avec des immunogènes de vaccin anti-VIH dirigés contre la lignée germinale. Immunité 48133–146 (2018).
Dosenovic, P. et al. Les réponses des cellules B anti-VIH-1 dépendent de la fréquence des précurseurs des cellules B et de l'affinité de liaison à l'antigène. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 1154743-4748 (2018).
Shih, T.-A. Y., Meffre, E., Roederer, M. & Nussenzweig, M. C. Rôle de l'affinité BCR dans les réponses en anticorps dépendants des cellules T in vivo. Nat. Immunol. 3570-575 (2002).
Kong, L. et al. Supersite de vulnérabilité immunitaire sur la face glycosylée de la glycoprotéine d’enveloppe gp1 du VIH-1. Nat. Struct. Mol. Biol. 20796–803 (2013).
Walker, L. M. et al. Large couverture de neutralisation du VIH par plusieurs anticorps très puissants. La nature 477466 à 470 (2011).
Mouquet, H. et al. Type complexe Nreconnaissance des glycanes par de puissants anticorps neutralisants largement anti-VIH. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 109, E3268 à E3277 (2012).
Freund, N. T. et al. Coexistence d'anticorps puissants neutralisant largement le VIH-1 et de virus sensibles aux anticorps dans un contrôleur virémique. Sci. Trad. Med. 9eaal2144 (2017).
Sok, D. et al. Un site important de vulnérabilité d'anticorps sur l'enveloppe du VIH comprend un motif associé à la liaison à CCR5 et à ses glycanes camouflants. Immunité 4531–45 (2016).
Steichen, J.M. et al. Conception d'un vaccin contre le VIH pour cibler les précurseurs de la lignée germinale d'anticorps neutralisants largement dépendants du glycane. Immunité 45, 483–496 (2016).
Sanders, R. W. et al. Le trimère soluble de VIH-1 Env, clivé, de la prochaine génération, BG505 SOSIP.664 gpl40, exprime de multiples épitopes pour la production d'anticorps neutralisants mais non non neutralisants. PLoS Pathog. 9e1003618 (2013).
Gristick, H. B. et al. La structure du VIH-1 Env nativement glycosylée révèle un nouveau mode de reconnaissance par les anticorps du site de liaison à CD4. Nat. Struct. Mol. Biol. 23906–915 (2016).
Garces, F. et al. Evolution structurelle de la reconnaissance des glycanes par une famille d'anticorps puissants du VIH. Cellule 159, 69–79 (2014).
Andrabi, R. et al. Les glycanes agissent comme des ancrages pour les anticorps et aident le VIH à neutraliser le développement des anticorps. Immunité 47524-537 (2017).
Scharf, L. et al. Base structurelle pour la reconnaissance des anticorps germoniques par les immunogènes du VIH-1. eLife 5, e13783 (2016).
McCoy, L. E. et al. Les trous dans le bouclier glyconique de l'enveloppe native du VIH sont une cible d'anticorps neutralisants induits par le trimère. Cell Rep. 16, 2327-2338 (2016).
Duan, H. et al. Le masquage de glycane concentre les réponses immunitaires contre le site de liaison au CD4 du VIH-1 et améliore la production d'anticorps précurseurs de la classe VRC01. Immunité 49301-311 (2018).
Garrity, R. R. et al. Recentrage de la réponse anticorps neutralisante par amortissement ciblé d'un epitope immunodominant. J. Immunol. 159279 à 289 (1997).
Klasse, P.J. et al. Epitopes pour anticorps neutralisants induits par les trimères SOSIP de la glycoprotéine d’enveloppe du VIH-1 BG505 SOSIP chez le lapin et le macaque. PLoS Pathog. 14e1006913 (2018).
Brune, K.D. et al. Plug-and-Display: décoration de particules de type viral via des liaisons isopeptides pour une immunisation modulaire. Sci. Représentant. 619234 (2016).
Zakeri, B. et al. aaafassour peptidique formant une liaison covalente rapide avec une protéine, par l’ingénierie d’une adhésine bactérienne. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 109E690 à E697 (2012).
Longo, N. S. et al. Plusieurs lignées d'anticorps chez un donneur ciblent le supersite glycane-V3 de la glycoprotéine d'enveloppe du VIH-1 et manifestent une préférence pour la liaison quaternaire. J. Virol. 9010574-10586 (2016).
Burton, D. R. & Hangartner, L. Principalement, les anticorps anti-VIH neutralisants et leur rôle dans la conception des vaccins. Annu. Rev. Immunol. 34635–659 (2016).
Sok, D. et al. Les effets de l'hypermutation somatique sur la neutralisation et la liaison dans la famille des anticorps anti-VIH largement neutralisants PGT121. PLoS Pathog. 9e1003754 (2013).
Lee, J. H., de Val, N., D. Lyumkis et Ward, A. B. Construction de modèles et affinement d'une protéine HIV-1 Env nativement glycosylée par microscopie à haute résolution. Structure 231943-1951 (2015).
Zolla-Pazner, S. et al. Les études de structure / fonction impliquant la région V3 de l'enveloppe du VIH-1 délimitent de nombreux facteurs qui affectent la sensibilité à la neutralisation. J. Virol. 90636 à 649 (2015).
Murugan, R. et al. La sélection clonale détermine les réponses des cellules B protectrices de la mémoire dans les cas d'infection palustre humaine contrôlée Sci. Immunol. 3eaap8029 (2018).
Wang, H. et al. Reconnaissance asymétrique du trimère d'enveloppe du VIH-1 par des anticorps ciblant la boucle V1V2. eLife 6, e27389 (2017).
Tissot, A. C. et al. Support de particules de type viral polyvalent pour les vaccins à base d'épitopes. PLoS ONE 5, e9809 (2010).
Duan, H. et al. Le masquage de glycane concentre les réponses immunitaires contre le site de liaison au CD4 du VIH-1 et améliore la production d'anticorps précurseurs de la classe VRC01. Immunité 49301-311 (2018).
Lövgren-Bengtsson, K. & Morein, B. dans Adjuvants vaccinaux: méthodes de préparation et protocoles de recherche (ed. O’Hagan, D.) 239–258 (Humana, 2000).
Scheid, J.F. et al. Convergence de séquence et de structure des anticorps larges et puissants du VIH qui imitent la liaison à CD4. Science 3331633-1637 (2011).
von Boehmer, L. et al. Séquençage et clonage d'anticorps spécifiques de l'antigène à partir de cellules B mémoire de souris. Nat. Protocoles 11, 1908-1923 (2016).
Scharf, L. et al. L'anticorps 8ANC195 neutralisant à grande échelle reconnaît les états fermé et ouvert de HIV-1 Env. Cellule 1621379-1390 (2015).
Diskin, R., Marcovecchio, P.M. & Bjorkman, P.J. La structure d'une gp120 de VIH-1 du clade C liée à un anticorps induit par CD4 et CD4 révèle une polyréactivité anti-CD4. Nat. Struct. Mol. Biol. 17, 608 à 613 (2010).
Montefiori, D. C. Mesure de la neutralisation du VIH dans une analyse du gène rapporteur de la luciférase. Méthodes Mol. Biol. 485395–405 (2009).
Vaughn, D. E. & Bjorkman, P. J. La liaison de haute affinité du récepteur Fc néonatal à son ligand IgG nécessite une immobilisation du récepteur. Biochimie 369374 à 9380 (1997).
Tan, Y. Z., Cheng, A., Potter, C. S. et Carragher, B. Collecte automatique de données en microscopie électronique à une seule particule. Microscopie 65, 43–56 (2016).
Zheng, S. Q. et al. MotionCor2: correction anisotrope du mouvement induit par le faisceau pour améliorer la microscopie cryo-électronique. Nat. Les méthodes 14, 331 à 332 (2017).
Zivanov, J. et al. Nouveaux outils pour la détermination automatisée de la structure cryo-EM à haute résolution dans RELION-3. eLife 7e42166 (2018).
Zhang, K. Gctf: détermination et correction en temps réel par la FCT. J. Struct. Biol. 193, 1–12 (2016).
Punjani, A., Rubinstein, J. L., Fleet, D. J. et Brubaker, M. A. cryoSPARC: algorithmes pour la détermination rapide de la structure cryo-EM non supervisée. Nat. Les méthodes 14290–296 (2017).
Scheres, S. H. et Chen, S. Prévention du surajustement dans la détermination de la structure par cryo-EM. Nat. Les méthodes 9853–854 (2012).
Terwilliger, T.C., Sobolev, O.V., Afonine, P.V. & Adams, P.D. Netteté automatique de la carte en maximisant les détails et la connectivité. Acta Crystallogr. 74545–559 (2018).
Goddard, T. D., Huang, C. C. & Ferrin, T. E. Visualisation des cartes de densité avec UCSF Chimera. J. Struct. Biol. 157, 281-287 (2007).
Adams, P. D. et al. PHENIX: un système complet basé sur Python pour une solution à structure macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66213-221 (2010).
Emsley, P., Lohkamp, B., Scott, W. G. et Cowtan, K. Caractéristiques et développement de Coot. Acta Crystallogr. ré 66, 486–501 (2010).
Chen, V. B. et al. MolProbity: validation de la structure tout atome pour la cristallographie macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66, 12-21 (2010).
Agirre, J. et al. Privateer: logiciel de validation conformationnelle des structures glucidiques. Nat. Struct. Mol. Biol. 22833 à 834 (2015).
Kucukelbir, A., Sigworth, F.J. et Tagare, H.D. Quantifier la résolution locale des cartes de densité cryo-EM. Nat. Les méthodes 11, 63–65 (2014).
Corcoran, M. M. et al. La production de bases de données de gènes V individualisées révèle des niveaux élevés de diversité génétique d'immunoglobuline. Nat. Commun. 713642 (2016).
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