Le contrôle métabolique de l’assemblage BRISC – SHMT2 régule la signalisation immunitaire

[ad_1]

  • 1.

    Giardina, G. et al. Comment le pyridoxal 5′-phosphate régule de manière différentielle l’état oligomère de la sérine hydroxyméthyltransférase cytosolique et mitochondriale chez l’homme. FEBS J. 282, 1225-1241 (2015).

  • 2

    Anderson, D. D., Woeller, C.F., Chiang, E.-P., Shane, B. & Stover, P.J.Sérine. Hydroxyméthyltransférase ancre la nouvelle voie de synthèse du thymidylate en couche nucléaire pour la synthèse de l'ADN. J. Biol. Chem. 2877051–7062 (2012).

  • 3

    Szebenyi, D. M., Liu, X., Kriksunov, I. A., Stover, P. J. et Thiel, D. J. Structure d'un complexe ternaire quinonoïde de sérine cytoplasmique murine hydroxyméthyltransférase: preuves de l'existence de dimères obligatoires asymétriques. Biochimie 3913313-13323 (2000).

  • 4

    Patterson-Fortin, J., G. Shao, H. Bretscher, T. E. E. et Greenberg, R. A. Régulation différentielle de l'activité enzymatique de deubiquitination du domaine JAMM au sein du complexe RAP80. J. Biol. Chem. 28530971-30981 (2010).

  • 5

    Cooper, E.M., Boeke, J.D. & Cohen, R.E. La spécificité de l'enzyme deubiquitinante BRISC n'est pas due à la liaison sélective à la polyubiquitine liée à Lys63. J. Biol. Chem. 28510344-10352 (2010).

  • 6

    Feng, L., Wang, J. et Chen, J. L'enzyme de deubiquitination BRCC36, spécifique de Lys63, est régulée par deux protéines d'échafaudage localisées dans différents compartiments sous-cellulaires. J. Biol. Chem. 28530982-30988 (2010).

  • 7.

    Sobhian, B. et al. RAP80 cible BRCA1 vers des structures spécifiques d'ubiquitine sur des sites de dommages à l'ADN. Science 3161198-1202 (2007).

  • 8

    Wang, B. et al. Abraxas et RAP80 forment un complexe protéique BRCA1 nécessaire à la réponse aux dommages de l'ADN. Science 3161194-1198 (2007).

  • 9

    Kim, H., Chen, J. et Yu, X. La protéine de liaison à l'ubiquitine RAP80 intervient dans la réponse aux dommages de l'ADN dépendante de BRCA1. Science 316, 1202–1205 (2007).

  • dix.

    Jiang, Q. et al. MERIT40 coopère avec BRCA2 pour résoudre les liaisons croisées ADN entre bandes. Genes Dev. 291955-1968 (2015).

  • 11

    Sowa, M. E., Bennett, E. J., Gygi, S. P. et Harper, J. W. Définir le paysage d'interaction des enzymes deubiquitinantes chez l'homme. Cellule 138, 389–403 (2009).

  • 12

    Zheng, H. et al. Un complexe BRISC-SHMT deubiquitine IFNAR1 et régule les réponses à l'interféron. Rapports de cellule 5, 180-193 (2013).

  • 13

    Zeqiraj, E. et al. L'assemblage d'ordre supérieur de BRCC36 – KIAA0157 est requis pour l'activité et la fonction biologique de la DUB. Mol. Cellule 59970–983 (2015).

  • 14

    Walden, M., Masandi, S. K., Pawłowski, K. & Zeqiraj, E. Pseudo-DUB comme activateurs allostériques et échafaudages moléculaires de complexes protéiques. Biochem. Soc. Trans. 46453–466 (2018).

  • 15

    Kyrieleis, O. J. P. et al. Architecture tridimensionnelle du complexe de noyau d'histone deubiquitinase BRCA1-A humain. Rapports de cellule 173099-3106 (2016).

  • 16

    Zanetti, K. A. et Stover, P. J. Le phosphate de pyridoxal inhibe l'échange dynamique de sous-unités entre les tétramères de la sérine hydroxyméthyltransférase. J. Biol. Chem. 27810142-10149 (2003).

  • 17

    Jagath, J. R., Sharma, B., Rao, N. A. et Savithri, H. S. Rôle des résidus His-134, -147 et -150 dans l'assemblage des sous-unités, la liaison du cofacteur et la catalyse de la sérine hydroxyméthyltransférase cytosolique du foie de mouton. J. Biol. Chem. 27224355-24362 (1997).

  • 18

    Jala, V. R., Appaji Rao, N. & Savithri, H. S. Identification de résidus d'acides aminés essentiels au maintien de la structure tétramérique de la sérine hydroxyméthyltransférase cytosolique du foie de mouton, par mutagenèse ciblée. Biochem. J. 369469 à 476 (2003).

  • 19

    Krishna Rao, J.V., Jagath, J.R., Sharma, B., Appaji Rao, N. et Savithri, H. S. Asp-89: un résidu essentiel dans le maintien de la structure oligomère de la sérine hydroxyméthyltransférase cytosolique du foie. Biochem. J. 343257 à 263 (1999).

  • 20

    Xu, D., L. Jaroszewski, Li, Z. et Godzik, A. FFAS-3D: amélioration de la reconnaissance des plis en incluant des caractéristiques structurelles optimisées et un reclassement des modèles. Bioinformatique 30, 660 à 667 (2014).

  • 21

    Zimmermann, L. et al. Une boîte à outils bioinformatique MPI complètement réimplémentée avec un nouveau serveur HHpred à sa base. J. Mol. Biol. 4302237-2243 (2018).

  • 22

    Björklund, A.K., Ekman, D. & Elofsson, A. Expansion de la répétition du domaine protéique. PLOS Comput. Biol. 2e114 (2006).

  • 23

    Hu, X. et al. Les interactions NBA1 / MERIT40 et BRE sont nécessaires à l’intégrité de deux complexes distincts de la deubiquitinisation contenant le BRCC36. J. Biol. Chem. 28611734-11745 (2011).

  • 24

    Guettler, S. et al. Les bases structurelles et les règles de séquence pour la reconnaissance du substrat par la tankyrase expliquent le fondement de la maladie à chérubisme. Cellule 1471340–1354 (2011).

  • 25

    Hamilton, G., Colbert, J. D., Schuettelkopf, A. W. & Watts, C. La cystatine F est un inhibiteur de la protéase dirigé par la cathepsine C régulé par la protéolyse. EMBO J. 27499–508 (2008).

  • 26

    Zheng, N. et Shabek, N. Ligases d'ubiquitine: structure, fonction et régulation. Annu. Rev. Biochem. 86, 129-157 (2017).

  • 27

    Yang, X. et al. La désuccinylation de SHMT2 par SIRT5 entraîne la prolifération des cellules cancéreuses. Cancer Res. 78372–386 (2018).

  • 28

    Cao, J. et al. HDAC11 régule la signalisation de l’interféron de type I par le biais de l’acylation lente du SHMT2. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 1165487-5492 (2019).

  • 29

    Fitzgerald, D.J. et al. Expression du complexe protéique en utilisant des vecteurs multigènes baculoviraux. Nat. Les méthodes 3, 1021-1032 (2006).

  • 30

    Thompson, R. F., Iadanza, M. G., Hesketh, E. L., Rawson, S. et Ranson, N. A.. Collecte, prétraitement et analyse à la volée de données pour la microscopie à cryo-électronique à haute résolution et à une particule. Nat. Protocoles 14, 100-118 (2019).

  • 31.

    Zivanov, J. et al. Nouveaux outils pour la détermination automatisée de la structure cryo-EM à haute résolution dans RELION-3. eLife 7e42166 (2018).

  • 32

    Zheng, S. Q., et al. MotionCor2: correction anisotrope du mouvement induit par le faisceau pour améliorer la microscopie cryo-électronique. Nat. Les méthodes 2006 3:12 14, 331 à 332 (2017).

  • 33

    Zhang, K. Gctf: Détermination et correction en temps réel par CTF. J. Struct. Biol. 193, 1–12 (2016).

  • 34

    Kelley, L. A., Mezulis, S., Yates, C. M., Wass, M. N. et Sternberg, M. J. E.. Le portail Web Phyre2 pour la modélisation, la prédiction et l'analyse des protéines. Nat. Protocoles dix845–858 (2015).

  • 35

    Pettersen, E.F. et al. UCSF Chimera – un système de visualisation pour la recherche et l’analyse exploratoires. J. Comput. Chem. 251605-1612 (2004).

  • 36

    Emsley, P., Lohkamp, ​​B., Scott, W. G. et Cowtan, K. Caractéristiques et développement de Coot. Acta Crystallogr. ré 66, 486–501 (2010).

  • 37

    Adams, P. D. et al. PHENIX: un système complet basé sur Python pour une solution à structure macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66213-221 (2010).

  • 38

    Chen, V. B. et al. MolProbity: validation de la structure tout atome pour la cristallographie macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66, 12-21 (2010).

  • 39

    Pickart, C.M. & Raasi, S.Synthèse contrôlée de chaînes de polyubiquitine Méthodes Enzymol. 399, 21–36 (2005).

  • 40

    Wei, Z. et al. La désacétylation de la sérine hydroxyméthyl transférase 2 par SIRT3 favorise la carcinogenèse colorectale. Nat Commun. 94468 (2018).

  • 41

    Byrne, D.P. et al. Complexes de protéine kinase (PKA) dépendants de l'AMPc sondés par fluorimétrie différentielle à balayage complémentaire et spectrométrie de masse à mobilité ionique. Biochem. J. 4733159-3175 (2016).

  • 42

    Scarff, C.A. et al. Examen de l'agrégation d'ataxine-3 (atx-3) par des techniques de spectrométrie de masse structurale: justification de l'agrégation accélérée lors de l'expansion de la polyglutamine (polyQ). Mol. Cellule. Protéomique 14, 1241-1253 (2015).

  • 43

    Gault, J. et al. Spectrométrie de masse à haute résolution de petites molécules liées à des protéines membranaires. Nat. Les méthodes 13, 333 à 336 (2016).

  • 44

    Rose, R. J., E. Damoc, E. Denisov, A. Makarov et A. Heck, A. J. R. Analyse de masse haute sensibilité Orbitrap d'assemblages macromoléculaires intacts. Nat. Les méthodes 91084-1086 (2012).

  • 45

    Marty, M.T. et al. Déconvolution bayésienne des spectres de mobilité de masse et d'ions: des interactions binaires aux ensembles polydispersés. Anal. Chem. 874370 à 4376 (2015).

  • 46

    Shao, G. et al. MERIT40 contrôle l’intégrité du complexe BRCA1 – Rap80 et le recrutement des cassures double brin dans l’ADN. Genes Dev. 23740–754 (2009).

  • 47

    Ochocki, J. D. et al. L'arginase 2 inhibe la progression du carcinome rénal via l'épuisement du phosphate de pyridoxal, cofacteur biosynthétique, et l'augmentation de la toxicité des polyamines. Métab Cell. 27, 1263-1280.e6 (2018).

  • [ad_2]