Liaisons hydrogène à faible barrière dans la coopérativité enzymatique

[ad_1]

  • 1.

    Perutz, M. F. Stéréochimie des effets coopératifs dans l'hémoglobine: interaction hém: hém et problème de l'allostéry. La nature 228726-734 (1970).

  • 2

    Kantrowitz, E. R. & Lipscomb, W. N. Escherichia coli aspartate transcarbamylase: la relation entre structure et fonction. Science 241669 à 674 (1988).

  • 3

    Koshland, D. E., Jr, Némethy, G. & Filmer, D. Comparaison de données de liaison expérimentales et de modèles théoriques dans des protéines contenant des sous-unités. Biochimie 5365-385 (1966).

  • 4

    Monod, J., Wyman, J. et Changeux, J. P. Sur la nature des transitions allostériques: un modèle plausible. J. Mol. Biol. 1288-118 (1965).

  • 5

    Perutz, M. F. Mécanismes de coopérativité et de régulation allostérique dans les protéines. Q. Rev. Biophys. 22139-237 (1989).

  • 6

    Lockless, S. W. et Ranganathan, R. Voies de connectivité énergétique conservées au cours de l'évolution dans les familles de protéines. Science 286295-299 (1999).

  • sept.

    del Sol, A., Tsai, C. J., Ma, B. et Nussinov, R. L'origine de la modulation fonctionnelle allostérique: de multiples voies préexistantes. Structure 171042-1050 (2009).

  • 8

    Cui, Q. & Karplus, M. Allostery et la coopérativité revisités. Protein Sci. 17, 1295 à 1307 (2008).

  • 9

    Tuckerman, M. E., D. Marx, M. Klein et L. Parrinello, M. Sur la nature quantique du proton partagé dans les liaisons hydrogène. Science 275817 à 820 (1997).

  • dix.

    Perrin, C.L. & Nielson, J.B. Liaisons hydrogène «fortes» en chimie et en biologie. Annu. Rev. Phys. Chem. 48511-544 (1997).

  • 11

    Cleland, W. W. & Kreevoy, M. M. Liaisons hydrogène à basse barrière et catalyse enzymatique. Science 264, 1887-1890 (1994).

  • 12

    Frey, P.A., Whitt, S.A. et Tobin, J.B. Une liaison hydrogène à faible barrière dans la triade catalytique des sérine protéases. Science 264, 1927-1930 (1994).

  • 13

    Warshel, A., Papazyan, A. et Kollman, P. A. Sur les liaisons hydrogène à faible barrière et la catalyse enzymatique. Science 269102-106 (1995).

  • 14

    Hosur, M. V., Chitra, R., Hegde, S., Choudhury, R. R., Das, A. et Hosur, R. V. Liaisons hydrogène à faible barrière dans les protéines. Cristallogr. Tour. 19, 3–50 (2013).

  • 15

    Nikkola, M., Lindqvist, Y. & Schneider, G. Structure raffinée de la transketolase à partir de Saccharomyces cerevisiae à une résolution de 2,0 Å. J. Mol. Biol. 238387-404 (1994).

  • 16

    Frank, R.A.W., Titman, C.M., Pratap, J.V., Luisi, B.F. et Perham, R.N. Un commutateur moléculaire et un fil de proton synchronisent les sites actifs des enzymes de la thiamine. Science 306, 872 à 876 (2004).

  • 17

    Seifert, F. et al. Preuve cinétique directe de la réactivité de la moitié des sites dans le composant El du complexe multienzyme pyruvate déshydrogénase humain par activation du cofacteur sur sites alternés. Biochimie 4512775-12785 (2006).

  • 18

    Nemeria, N. S. et al. Communication entre les cofacteurs de la thiamine dans le Escherichia coli Complexe pyruvate déshydrogénase des centres actifs du composant E1: mise en évidence d'une «voie directe» entre les atomes de 4′-aminopyrimidine N1 '. J. Biol. Chem. 28511197-11209 (2010).

  • 19

    Schröder-Tittmann, K. et al. La réactivité des sites alternés est une caractéristique commune des enzymes dépendant de la thiamine diphosphate, comme en témoignent les études de calorimétrie par titrage isotherme de la liaison au substrat. Biochimie 522505-2507 (2013).

  • 20

    Meyer, D. et al. Des équilibres tautomères inattendus de l'intermédiaire carbanion-énamine dans la pyruvate oxydase mettent en évidence une polyvalence chimique non reconnue de la thiamine. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 109, 10867-10872 (2012).

  • 21

    Lüdtke, S. et al. La cristallographie à résolution sub-ångström révèle des distorsions physiques qui améliorent la réactivité d'un intermédiaire enzymatique covalent. Nat. Chem. 5762–767 (2013).

  • 22

    Meyer, D., Neumann, P., Ficner, R. et Tittmann, K. Observation d'un carbène stable au site actif d'une enzyme thiamine. Nat. Chem. Biol. 9, 488–490 (2013).

  • 23

    Neumann, P. & Tittmann, K. Les merveilles de la catalyse enzymatique à la résolution atomique réelle: distorsions, élongations de liaisons, retournements cachés, états de protonation et identités atomiques. Curr. Opin. Struct. Biol. 29, 122–133 (2014).

  • 24

    Mitschke, L. et al. La structure cristalline de la transketolase humaine et de nouvelles perspectives sur son mode d'action. J. Biol. Chem. 28531559-31570 (2010).

  • 25

    Muller, Y. A. et al. Un repliement de la thiamine diphosphate révélé par comparaison des structures cristallines de la transcétolase, de la pyruvate oxydase et de la pyruvate décarboxylase. Structure 195-103 (1993).

  • 26

    Kern, D. et al. Comment le thiamine diphosphate est activé dans les enzymes. Science 27567-70 (1997).

  • 27

    Saha, A. et al. La phosphorylation et la régulation de la transcétolase par l'Akt constituent un point nodal pour le contrôle des acides aminés dans la synthèse des purines. Mol. Cellule 55264–276 (2014).

  • 28

    Muller, Y. A. et Schulz, G. E. Structure de l'enzyme pyruvate oxydase dépendante de la thiamine et de la flavine. Science 259965 à 967 (1993).

  • 29

    Elias, M. et al. La base moléculaire de la discrimination du phosphate dans les environnements riches en arséniate. La nature 491134–137 (2012).

  • 30

    P. Kumar, E.H. Serpersu, M.J. Cuneo, Une liaison hydrogène à faible barrière est un médiateur de la résistance aux antibiotiques dans un triade catalytique non canonique. Sci. Adv. 4eaas866 (2018).

  • 31.

    Kim, TH, Mehrabi, P., Ren, Z., A. Sljoka, A. Ing., A. Bezginov, A., Ye, LB, R. Pomes, R. Prosser, RS et Pai, EF. Le rôle de l'asymétrie des dimères et dynamique des protomères dans la catalyse enzymatique. Science 355, eaag355 (2017).

  • 32

    Zhu, H., Sommerhalter, M., Nguy, A. K. et Klinman, J. P. Solvants et sondes de température de l'étape de transfert d'électrons à longue distance dans la tyramine β-monooxygénase: démonstration d'un mécanisme de transfert d'électrons à longue portée couplé proton. Confiture. Chem. Soc. 1375720-5729 (2015).

  • 33

    Reece, S. Y., Hodgkiss, J. M., Stubbe, J. & Nocera, D. G. Transfert d'électrons couplé à un proton: le mécanisme de base du transport radical et de la catalyse en biologie. Phil Trans. R. Soc. Lond. B 3611351-1364 (2006).

  • 34

    Wille, G., Ritter, M., Friedemann, R., Mäntele, W. et Hübner, G. Spectres de différence FTIR déclenchés par Redox du FAD en solution aqueuse et liés aux flavoprotéines. Biochimie 4214814 à 14821 (2003).

  • 35

    Asztalos, P. et al. Conformateurs de contrainte et d'attaque proche dans la catalyse enzymatique de la thiamine: clichés cristallographiques aux rayons X de la transketolase bactérienne dans un complexe covalent avec des cétoses donneurs, le xylulose 5-phosphate et le fructose 6-phosphate, et dans un complexe non covalent avec l'accepteur aldose ribose 5-phosphate. Biochimie 4612037-12052 (2007).

  • 36

    Wille, G. et al. Le cycle catalytique d'une enzyme thiamine diphosphate examinée par cryocristallographie. Nat. Chem. Biol. 2324–328 (2006).

  • 37

    Kabsch, W. Xds. Acta Crystallogr. ré 66, 125–132 (2010).

  • 38

    Adams, P. D. et al. PHENIX: un système complet basé sur Python pour une solution à structure macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66213-221 (2010).

  • 39

    Brünger, A. T. Free R value: une nouvelle quantité statistique pour évaluer la précision des structures cristallines. La nature 355472 à 475 (1992).

  • 40

    Emsley, P., Lohkamp, ​​B., Scott, W. G. et Cowtan, K. Caractéristiques et développement de Coot. Acta Crystallogr. ré 66, 486–501 (2010).

  • 41

    Schüttelkopf, A.W. & van Aalten, D.M.F. PRODRG: un outil pour la cristallographie à haut débit de complexes protéine-ligand. Acta Crystallogr. ré 601355–1363 (2004).

  • 42

    Davis, I. W. et al. MolProbity: contacts tout atome et validation de la structure des protéines et des acides nucléiques. Acides Nucléiques Rés. 35W375 à W383 (2007).

  • 43

    Tittmann, K. et al. Analyse RMN des intermédiaires covalents dans les enzymes thiamine diphosphate. Biochimie 427885 à 7891 (2003).

  • 44

    Nemeria, N. et al. Élucidation de la chimie du thiamine diphosphate lié à une enzyme avant la liaison au substrat: définition des équilibres internes entre les états tautomères et d'ionisation. Biochimie 4610739-10744 (2007).

  • 45

    Nemeria, N. S., Chakraborty, S., Balakrishnan, A. & Jordan, F. Mécanismes de réaction des enzymes thiamine diphosphate: définissant les états d'ionisation et de tautomérisation du cofacteur à des étapes individuelles. FEBS J. 276, 2432–3446 (2009).

  • 46

    Paulikat, M., C. Wechsler, K. Tittmann et R. A. Études théoriques des spectres d'absorption électronique de la thiamine diphosphate dans la pyruvate décarboxylase. Biochimie 561854-1864 (2017).

  • 47

    Tittmann, K., Golbik, R., Ghisla, S. & Hübner, G. Mécanisme des étapes catalytiques élémentaires de la pyruvate oxydase à partir de Lactobacillus plantarum. Biochimie 3910747-10754 (2000).

  • 48.

    Kluger, R. & Pike, D. C. Analogues générés par des sites actifs d'intermédiaires réactifs dans des réactions enzymatiques. Inhibition puissante de la pyruvate déshydrogénase par un analogue phosphonate de pyruvate1. Confiture. Chem. Soc. 99, 4504 à 4506 (1977).

  • 49

    Kluger, R. & Tittmann, K. Catalyse diphosphate de thiamine: intermédiaires covalents enzymatiques et non enzymiques. Chem. Tour. 1081797-1833 (2008).

  • 50

    Tittmann, K. et al. Mécanisme radical de transfert du phosphate pour la pyruvate oxydase dépendante du thiamine diphosphate et du FAD de Lactobacillus plantarum. Couplage cinétique du transfert d'électrons intercofacteur avec le transfert de phosphate dans l'acétyl-thiamine diphosphate via un couple de radicaux FAD semi-quinone / hydroxyéthyl-ThDP transitoire. Biochimie 4413291-13303 (2005).

  • 51.

    Becke, A. D. Thermochimie fonctionnelle de la densité. III. Le rôle de l'échange exact. J. Chem. Phys. 985648 (1993).

  • 52.

    Weigend, F. & Ahlrichs, R. Ensembles de base équilibrés de valence divisée, de valence triple zêta et de qualité de valence zêta quadruple pour H à Rn: Conception et évaluation de la précision. Phys. Chem. Chem. Phys. sept3297-3305 (2005).

  • 53

    Wang, J., Wolf, R. M., Caldwell, J. W., Kollman, P. A. et Case, D. A. Développement et essais d'un champ de force général Ambre. J. Comput. Chem. 251157-1174 (2004).

  • 54

    Hornak, V. et al. Comparaison de plusieurs champs de force Ambre et développement de paramètres améliorés du squelette protéique. Les protéines 65712 à 725 (2006).

  • 55

    Ryckaert, J.-P., Ciccotti, G. & Berendsen, H. J. C. Intégration numérique des équations cartésiennes du mouvement d'un système à contraintes: dynamique moléculaire de n-alcanes. J. Comput. Phys. 23327-341 (1977).

  • 56.

    Miyamoto, S. & Kollman, P. A. Settle: Une version analytique de l'algorithme SHAKE et RATTLE pour les modèles d'eau rigides. J. Comput. Chem. 13952 à 962 (1992).

  • 57

    Case, D. A. et al. 11 AMBRE (Univ. California San Francisco, 2010).

  • 58.

    Ester, M., Kriegel, H.-P., Sander, J. et Xu, X. Un algorithme basé sur la densité pour la découverte de grappes dans de grandes bases de données spatiales avec bruit. Dans Proc. 2e conférence internationale sur la découverte du savoir et l'exploration de données (eds Simoudis, E., Han, J. et Fayyad, U.) 226-231 (AAAI Press, 1996).

  • 59

    ChemShell, une coque de chimie computationnelle

  • 60.

    Neese, F. Le système de programme ORCA. FILS Comput. Mol. Sci. 2, 73–78 (2012).

  • 61.

    Grimme, S., Antony, J., Ehrlich, S. et Krieg, H. Paramétrisation ab initio cohérente et précise de la correction de dispersion de densité fonctionnelle (DFT-D) pour les 94 éléments H – Pu. J. Chem. Phys. 132154104 (2010).

  • 62

    Weigend, F. Ensembles de base d’ajustement Coulomb précis pour H à Rn. Phys. Chem. Chem. Phys. 81057-1065 (2006).

  • 63.

    C. Riplinger, P. Pinski, U. Becker, E. E. Valeev et F. F. Neese. Cartes fragmentées – Une infrastructure systématique pour les méthodes de structure électronique à échelle réduite. II. Théorie des clusters couplés orbitaux naturels basée sur un couple de domaines d'échelle linéaire. J. Chem. Phys. 144024109 (2016).

  • 64.

    Kendall, R.A., Dunning, T.H. & Harrison, R.J. – Affinités électroniques des atomes de la première rangée revisitées. Ensembles de base systématiques et fonctions d'onde. J. Chem. Phys. 966796 à 6806 (1992).

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