L’infection intestinale provoque des symptômes semblables à la maladie de Parkinson chez les souris Pink1 – / –

Johnson, M. E., B. Stecher, V. Labrie, L. Brundin et P. P. Triggers, facilitateurs et facteurs aggravants: redéfinition de la pathogenèse de la maladie de Parkinson. Tendances Neurosci. 42, 4-13 (2019).

Kannarkat, G. T., Boss, J. M. et Tansey, M. G. Le rôle de l’immunité innée et adaptative dans la maladie de Parkinson. J. Parkinsons Dis. 3493-514 (2013).

Farrer, M. J. Génétique de la maladie de Parkinson: changements de paradigme et perspectives d'avenir. Nat. Rev. Genet. 7306-318 (2006).

Narendra, D., Tanaka, A., Suen, D. F. et Youle, R. J. Parkin sont recrutés de manière sélective dans les mitochondries avec facultés affaiblies et favorise leur autophagie. J. Cell Biol. 183795–803 (2008).

Allen, G.F., Toth, R., James, J. et I.Ganley. Une perte de fer déclenche la mitophagie indépendante PINK1 / Parkin. Représentant EMBO. 141127-1135 (2013).

Kageyama, Y. et al. La mitophagie indépendante de Parkin nécessite la Drp1 et maintient l'intégrité du cœur et du cerveau des mammifères. EMBO J. 332798–2813 (2014).

McWilliams, T. G. et al. La phosphorylation de Parkin à la sérine 65 est essentielle pour son activation in vivo. Biol ouvert. 8, (2018).

McWilliams, T. G. et al. La mitophagie basale se produit indépendamment de pink1 dans les tissus de souris à forte demande métabolique. Métab Cell. 27439–449.e5 (2018).

Matheoud, D. et al. Les protéines PINK1 et Parkin liées à la maladie de Parkinson répriment la présentation de l’antigène mitochondrial. Cellule 166314–327 (2016).

Houser, M. C. & Tansey, M. G. L’axe intestin-cerveau: l’inflammation intestinale est-elle un facteur silencieux de la pathogenèse de la maladie de Parkinson? NPJ Parkinsons Dis. 3, 3 (2017).

Oliveras-Salvá, M., Van Rompuy, A.S., Heeman, B., Van den Haute, C. et Baekelandt, V. Modèles de rongeurs avec perte de fonction pour Parkin et PINK1. J. Parkinsons Dis. 1229-251 (2011).

Mueller, S.N., Jones, C.M., Smith, C.M., Heath, W.R. et Carbone, F.R. Une activation cytotoxique rapide des lymphocytes T se produit dans les ganglions lymphatiques drainants après une infection cutanée par le virus de l'herpès simplex, en raison de la présentation précoce de l'antigène et non de la présence du virus. J. Exp. Med. 195651–656 (2002).

Tanaka, A., Leung, P.S. et Gershwin, M.E. Base environnementale de la cholangite biliaire primitive. Exp. Biol. Med. (Maywood) 243, 184-189 (2018).

Mundy, R., T. T., T., G. Dougan, G. Frankel et S. Wiles. Citrobacter rodentium de souris et d'homme. Cellule. Microbiol. 71697–1706 (2005).

Sliter, D. A. et al. Parkin et PINK1 atténuent l'inflammation induite par STING. La nature 561258–262 (2018).

Ghaem-Maghami, M. et al. Les réponses immunitaires spécifiques à l'intimine empêchent la colonisation bactérienne par l'agent pathogène qui attache et efface Citrobacter rodentium. Infecter. Immun. 695597-5605 (2001).

Nishimura, M. et al. Double fonction de fractalkine / ligand CX3C 1 dans le trafic de perforine⁺/ granzyme B⁺ lymphocytes effecteurs cytotoxiques définis par l'expression de CX3CR1. J. Immunol. 1686173 à 6180 (2002).

Nishiyori, A. et al. Localisation des ARNm de fractalkine et de CX3CR1 dans le cerveau de rat: la fractalkine joue-t-elle un rôle dans la signalisation du neurone à la microglie? FEBS Lett. 429, 167-172 (1998).

Cebrián, C. et al. L'expression du CMH-I rend les neurones catécholaminergiques sensibles à la dégénérescence induite par les lymphocytes T. Nat. Commun. 5, 3633 (2014).

Kageyama, S. et al. Réponse cytolytique puissante par un CD8⁺ CTL clone en plusieurs peptides de la même protéine en association avec une molécule allogénique du CMH de classe I. J. Immunol. 1663028-3034 (2001).

Dave, K. D. et al. Caractérisation phénotypique de modèles de rats de knock-out récessifs de la maladie de Parkinson. Neurobiol. Dis. 70, 190-203 (2014).

Matsuura, K., H. Kabuto, H. Makino et H. Ogawa, N. Le test de pôle est une méthode utile pour évaluer le trouble des mouvements de la souris causé par la déplétion en dopamine striatale. J. Neurosci. Les méthodes 73, 45–48 (1997).

Kelm-Nelson, C.A. et al. Caractérisation des déficits moteurs précoces dans le Rose1
^{– / –} modèle murin de la maladie de Parkinson. Brain Res. 1680, 1–12 (2018).

Kitada, T. et al. Diminution de la libération de dopamine et plasticité synaptique dans le striatum de souris déficientes en PINK1. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 10411441-11446 (2007).

Sommer, A. et al. Les lymphocytes Th17 induisent la mort des cellules neuronales dans un modèle de maladie de Parkinson basé sur l’iPSC humain. Cellule souche cellulaire. 23, 123–131.e6 (2018).

Sulzer, D. et al. Les lymphocytes T provenant de patients atteints de la maladie de Parkinson reconnaissent les peptides d’a-synucléine. La nature 546, 656–661 (2017).

Holmqvist, S. et al. Preuve directe de la maladie de Parkinson transmise du tractus gastro-intestinal au cerveau chez le rat. Acta Neuropathol. 128805–820 (2014).

Fasano, C., Thibault, D. et Trudeau, L. E. Culture de neurones dopaminergiques mésencéphaliques postnatals sur une monocouche d'astrocytes. Curr. Protoc. Neurosci. 44, 3.21.1–3.21.19 (2008).

Gundersen, H.J. et al. Les nouveaux outils stéréologiques: les interceptions de disecteurs, fractionneurs, nucléateurs et ponctuels et leur utilisation dans la recherche et le diagnostic pathologiques. APMIS 96857-881 (1988).

Dutz, J.P., Tsomides, T.J., Kageyama, S., Rasmussen, M.H. & Eisen, H.N. Un clone cytotoxique de lymphocyte T peut reconnaître le même auto-peptide naturel en association avec une protéine MHC de classe I auto et non-soi. Mol. Immunol. 31967 à 975 (1994).