Modulation du récepteur cardiaque de la ryanodine 2 par la calmoduline

Fabiato, A. Libération de calcium induite par le calcium à partir du réticulum sarcoplasmique cardiaque. Un m. J. Physiol. 245C1-C14 (1983).

Nakai, J. et al. Structure primaire et expression fonctionnelle de l'ADNc du canal de libération du calcium / récepteur cardiaque de la ryanodine. FEBS Lett. 271169-177 (1990).

Otsu, K. et al. Clonage moléculaire d'ADNc codant pour le Ca²⁺ canal de libération (récepteur à la ryanodine) du réticulum sarcoplasmique du muscle cardiaque de lapin. J. Biol. Chem. 26513472-13483 (1990).

Rodney, G., G., Williams, B., Strasburg, M., Beckingham, K. et Hamilton, S. L. Régulation de l'activité de la RYR1 par Ca²⁺ et calmoduline. Biochimie 397807-7812 (2000).

Timerman, A. P. et al. Le récepteur de la ryanodine du réticulum sarcoplasmique cardiaque canin est associé à une nouvelle protéine de liaison au FK-506. Biochem. Biophys. Res. Commun. 198701 à 706 (1994).

Yamaguchi, N., L., L., Pasek, A., Evans, K., E. & Meissner, G. Base moléculaire de la liaison de la calmoduline au muscle cardiaque, Ca²⁺ canal de libération (récepteur à la ryanodine). J. Biol. Chem. 27823480-23486 (2003).

Laitinen, P. J. et al. Mutations du gène du récepteur cardiaque de la ryanodine (RyR2) dans la tachycardie familiale polymorphe. Circulation 103485–490 (2001).

Medeiros-Domingo, A. et al. le RYR2récepteur de ryanodine / canal de libération du calcium codés par ordinateur chez des patients chez lesquels on a précédemment diagnostiqué soit une tachycardie ventriculaire polymorphe catécholaminergique, soit un syndrome de QT long induit par l'exercice, négatif au génotype: analyse complète par mutation du cadre de lecture ouvert Confiture. Coll. Cardiol. 542065-2074 (2009).

Priori, S. G. et S. R. Dysfonction héréditaire du réticulum sarcoplasmique Ca²⁺ manipulation et arythmie. Circ. Res. 108, 871–883 (2011).

Priori, S. G. et al. Mutations du gène du récepteur cardiaque à la ryanodine (hRyR2) sous-jacente à la tachycardie ventriculaire polymorphe catécholaminergique. Circulation 103, 196-200 (2001).

Hoeflich, K. P. et Ikura, M. Calmodulin en action: diversité des mécanismes de reconnaissance et d'activation des cibles. Cellule 108739 à 742 (2002).

Babu, Y. S. et al. Structure tridimensionnelle de la calmoduline. La nature 31537–40 (1985).

Copley, R. R., Schultz, J., Ponting, C. P. et Bork, P. Familles de protéines dans des organismes multicellulaires. Curr. Opin. Struct. Biol. 9, 408 à 415 (1999).

Balshaw, D. M., Xu, L., N. Yamaguchi, Pasek, D. A. et Meissner, G. Liaison de calmoduline et inhibition du canal de libération du calcium du muscle cardiaque (récepteur de la ryanodine). J. Biol. Chem. 27620144-20153 (2001).

Moore, C.P. et al. Apocalmoduline et Ca²⁺ La calmoduline se lie à la même région du muscle squelettique Ca²⁺ canal de libération. Biochimie 388532 à 8537 (1999).

Tripathy, A., L., L., Mann, G. et Meissner, activation de G. Calmodulin et inhibition du muscle squelettique Ca²⁺ canal de libération (récepteur à la ryanodine). Biophys. J. 69106-119 (1995).

Fruen, B.R., Bardy, J.M., Byrem, T.M., Strasburg, G.M. et Louis, C.FD Différentielle.²⁺ sensibilité des récepteurs à la ryanodine du muscle squelettique et cardiaque en présence de calmoduline. Un m. J. Physiol. Cellule Physiol. 279C724 à C733 (2000).

Tian, ​​X., Tang, Y., Liu, Y., Wang, R. et Chen, S. R. Calmodulin module le seuil de terminaison du métabolisme cardiaque provoqué par le récepteur de la ryanodine.²⁺ Libération. Biochem. J. 455, 367–375 (2013).

Hino, A. et al. La liaison améliorée de la calmoduline au récepteur de la ryanodine corrige le dysfonctionnement contractile dans les coeurs défaillants. Cardiovasc. Res. 96433–443 (2012).

Lavorato, M. et al. La teneur en dyades est réduite dans les myocytes cardiaques de souris dont la régulation de la calmoduline par RyR2 est altérée. J. Muscle Res. Cell Motil. 36, 205-214 (2015).

Yamaguchi, N. et al. Hypertrophie cardiaque associée à une régulation altérée du récepteur cardiaque de la ryanodine par la calmoduline et le S100A1. Un m. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 305H86 à H94 (2013).

Yamaguchi, N., N. Takahashi, L., Smithies, O. et Meissner, G. Hypertrophie cardiaque précoce chez des souris dont la régulation de la calmoduline était altérée dans le canal de libération de Ca du muscle cardiaque. J. Clin. Investir. 1171344–1353 (2007).

Kato, T. et al. Correction de la liaison altérée de la calmoduline à RyR2 en tant que nouveau traitement de l'arythmie létale dans l'insuffisance cardiaque surchargée de pression. Rythme cardiaque 14, 120-127 (2017).

Huang, X., Fruen, B., Farrington, D. T., Wagenknecht, T. et Liu, Z. Emplacements de liaison à la calmoduline sur les récepteurs squelettiques et cardiaques de la ryanodine. J. Biol. Chem. 28730328–30335 (2012).

Samsó, M. & Wagenknecht, T. Apocalmodulin et Ca²⁺La-calmoduline se lie aux sites voisins du récepteur de la ryanodine. J. Biol. Chem. 2771349-1353 (2002).

Wagenknecht, T. et al. Emplacements de la protéine de liaison de la calmoduline et de FK506 sur l'architecture tridimensionnelle du récepteur de la ryanodine du muscle squelettique. J. Biol. Chem. 27232463-32471 (1997).

Yamaguchi, N., Xin, C. et Meissner, G. Identification de l'apocalmoduline et du Ca²⁺-calmoduline dans le muscle squelettique Ca²⁺ canal de libération, récepteur à la ryanodine. J. Biol. Chem. 27622579-22585 (2001).

Maximciuc, A.A., Putkey, J.A., Shamoo, Y. & Mackenzie, K.R. Un complexe de calmoduline avec une cible de récepteur à la ryanodine révèle un nouveau mode de liaison flexible. Structure 141547-1556 (2006).

Maune, J. F., Klee, C. B. et Beckingham, K. Ca²⁺ changement de liaison et de conformation en deux séries de mutations ponctuelles de chaque individu²⁺sites de liaison de la calmoduline. J. Biol. Chem. 2675286-5295 (1992).

Peng, W. et al. Base structurelle du mécanisme de déclenchement du récepteur RyR2 de type 2 à la ryanodine. Science 354, aah5324 (2016).

des Georges, A. et al. Base structurelle pour la synchronisation et l'activation de RyR1. Cellule 167145–157 (2016).

Wei, R. et al. Aperçu structurel de Ca²⁺canal allostérique à longue portée activé par RyR1. Cell Res. 26977–994 (2016).

Wang, C. et al. Analyses structurelles de Ca²⁺L'interaction CaM / C avec les extrémités C-terminales du canal NaV révèle des mécanismes de régulation dépendant du calcium. Nat. Commun. 54896 (2014).

Wang, C., Chung, B.C., Yan, H., Lee, S.Y. et Pitt, G.S. Structure cristalline du complexe ternaire d'un domaine C-terminal de NaV, d'un facteur homologue du facteur de croissance des fibroblastes et de la calmoduline. Structure 201167-1176 (2012).

Jurado, L.A., Chockalingam, P.S. & Jarrett, H.W. Apocalmodulin. Physiol. Tour. 79661 à 682 (1999).

Rodney, G. G. et al. La liaison du calcium à la calmoduline entraîne un décalage N-terminal de son site de liaison sur le récepteur de la ryanodine. J. Biol. Chem. 2762069-2074 (2001).

Bai, X. C., Yan, Z., Wu, J., Li, Z. et Yan, N. Le domaine central de RyR1 est le transducteur pour le déclenchement allostérique à longue distance de l'ouverture du canal. Cell Res. 26995–1006 (2016).

Brohus, M., Søndergaard, M.T., Chen, S.W.W., van Petegem, F. & Overgaard, M.TaCa²⁺liaison de la calmoduline non dépendante aux domaines de liaison de la calmoduline du récepteur cardiaque à la ryanodine (RyR2). Biochem. J. 476, 193-209 (2019).

Xiao, B. et al. La caractérisation d'un nouveau site de phosphorylation de la PKA, la sérine-2030, ne révèle aucune hyperphosphorylation de la PKA du récepteur cardiaque de la ryanodine dans l'insuffisance cardiaque canine. Circ. Res. 96847–855 (2005).

Fruen, B.R. et al. Régulation des RYR1 et RYR2 Ca²⁺ canal de libération isoformes par Ca²⁺mutants insensibles à la calmoduline. Biochimie 422740-2747 (2003).

Smart, O.S., Neduvelil, J.G., Wang, X., Wallace, B.A. & Sansom, M.S. HOLE: programme d'analyse des dimensions de pores de modèles structuraux de canaux ioniques. J. Mol. Graphique. 14354-360 (1996).

Fischer, R. et al. Plusieurs ARNm divergents codent pour une calmoduline humaine unique. J. Biol. Chem. 26317055-1702 (1988).

Kortvely, E. & Gulya, K. Calmodulin et divers moyens de réguler son activité. Sci de vie. 741065-1070 (2004).

Sasagawa, T. et al. Séquence complète d'acides aminés de la calmoduline du cerveau humain. Biochimie 212565-2569 (1982).

Hirano, H., Kobayashi, J. & Matsuura, Y. Structures des karyophérines Kap121p et Kap60p liées au domaine de ciblage des pores nucléaires de la protéase SUMO Ulp1p. J. Mol. Biol. 429, 249-260 (2017).

Paknejad, N. & Hite, R. K. Base structurelle pour la régulation des récepteurs de l'inositol trisphosphate par le Ca²⁺ et IP₃. Nat. Struct. Mol. Biol. 25660–668 (2018).

Fan, X. et al. Détermination de la structure de résolution quasi atomique en focalisation excessive avec plaque à phase volta par cryo-EM corrigée par Cs. Structure 251623-1630 (2017).

Lei, J. & Frank, J. Acquisition automatisée de micrographies à cryo-électrons pour la reconstruction d'une seule particule sur un microscope électronique FEI Tecnai. J. Struct. Biol. 150, 69–80 (2005).

Zheng, S. Q. et al. MotionCor2: correction anisotrope du mouvement induit par le faisceau pour améliorer la microscopie cryo-électronique. Nat. Les méthodes 14, 331 à 332 (2017).

Grant, T. & Grigorieff, N. Mesure de l'exposition optimale pour la cryo-EM à particule unique à l'aide d'une reconstruction de 2,6 Å du rotavirus VP6. eLife 4e06980 (2015).

Zhang, K. Gctf: détermination et correction en temps réel par la FCT. J. Struct. Biol. 193, 1–12 (2016).

Kimanius, D., Forsberg, B. O., Scheres, S. H. et Lindahl, E. Détermination accélérée de la structure cryo-EM avec parallélisation à l'aide de GPU dans RELION-2. eLife 5, e18722 (2016).

Hu, M. et al. Un cadre de filtre à particules pour une reconstruction 3D cryo-EM robuste. Nat. Les méthodes 151083-1089 (2018).

Rosenthal, P. B. & Henderson, R. Détermination optimale de l'orientation des particules, de la perte absolue de main et du contraste en cryomicroscopie électronique à une seule particule. J. Mol. Biol. 333721 à 745 (2003).

Chen, S. et al. Substitution de bruit haute résolution pour mesurer le surajustement et valider la résolution dans la détermination de structure 3D par cryomicroscopie électronique à une seule particule. Ultramicroscopie 135, 24–35 (2013).

Pettersen, E.F. et al. UCSF Chimera – un système de visualisation pour la recherche et l’analyse exploratoires. J. Comput. Chem. 251605-1612 (2004).

Emsley, P., Lohkamp, ​​B., Scott, W. G. et Cowtan, K. Caractéristiques et développement de Coot. Acta Crystallogr. ré 66, 486–501 (2010).

Yan, Z. et al. Structure du récepteur de la ryanodine de lapin RyR1 à une résolution proche de l'atome. La nature 517, 50–55 (2015).

Adams, P. D. et al. PHENIX: un système complet basé sur Python pour une solution à structure macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66213-221 (2010).

Palmer, A. E., Jin, C., Reed, J. C. et Tsien, R. Y. Modifications du réticulum endoplasmique causées par le Bcl-2²⁺ analysé avec un capteur fluorescent génétiquement codé amélioré. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 10117404-17409 (2004).

Jones, P. P. et al. Réticulum endoplasmique Ca²⁺ les mesures révèlent que les mutations du récepteur cardiaque de la ryanodine liées à l'arythmie cardiaque et à la mort subite modifient le seuil de rétention du²⁺ Libération. Biochem. J. 412, 171–178 (2008).

Jiang, D. et al. Ca induit par surcharge de magasin améliorée²⁺ libération et canal sensibilité au Ca luminal²⁺ l’activation sont des défauts fréquents des mutations RyR2 liées à la tachycardie ventriculaire et à la mort subite. Circ. Res. 97, 1173-1181 (2005).

Fabiato, A. & Fabiato, F. Programmes de calculateur pour calculer la composition des solutions contenant de multiples métaux et ligands utilisés pour des expériences sur des cellules musculaires pelliculées. J. Physiol. 75463-505 (1979).