[ad_1]
Gamba, G. Physiologie moléculaire et physiopathologie des cotransporteurs électron-neutre cation-chlorure. Physiol. Tour. 85423–493 (2005).
Haas, M. et Forbush, B., III. Le cotransporteur Na – K – Cl des épithéliums sécréteurs. Annu. Rev. Physiol. 62515-534 (2000).
Arroyo, J.P., Kahle, K.T. et Gamba, G. La famille SLC12 de cotransporteurs de chlorure couplés à un cation neutre. Mol. Aspects Med. 34, 288 à 298 (2013).
Russell, J. M. Cotransport sodium – potassium – chlorure. Physiol. Tour. 80211-276 (2000).
Kaila, K., Price, T.J., Payne, J.A., Puskarjov, M. et Voipio, J.Cotransporteurs de cations et de chlorures dans le développement neuronal, la plasticité et la maladie. Nat. Rev. Neurosci. 15637–654 (2014).
Gagnon, K. B. & Delpire, E. Physiologie des transporteurs SLC12: leçons des mutations génétiques humaines héritées et des knock-outs de souris génétiquement modifiés. Un m. J. Physiol. Cellule Physiol. 304, C693 – C714 (2013).
Duarte, J. D. & Cooper-DeHoff, R. M. Mécanismes d'abaissement de la tension artérielle et effets métaboliques des diurétiques thiazidiques et de type thiazidique. Expert rév. Cardiovasc. Ther. 8793–802 (2010).
Les agents et coordinateurs ALLHAT pour le groupe de recherche collaborative ALLHAT. Principaux résultats chez les patients hypertendus à haut risque randomisés en inhibiteur de l'enzyme de conversion de l'angiotensine ou bloqueur des canaux calciques vs diurétique: L'essai ALLHAT (Traitement antihypertenseur et hypolipidémiant pour prévenir les crises cardiaques). Confiture. Med. Assoc. 2882981-2997 (2002).
Schrier, R. W. Utilisation de diurétiques dans l'insuffisance cardiaque et la cirrhose. Semin. Néphrol. 31503-512 (2011).
Markadieu, N. & Delpire, E. Physiologie et physiopathologie des transporteurs SLC12A1 / 2. Pflug. Cambre. 46691-105 (2014).
Flemmer, A. W., I. Gimenez, Dowd, B. F., Darman, R. B. et Forbush, B. Activation du cotransporteur Na – K – Cl NKCC1 détecté avec un anticorps phospho-spécifique. J. Biol. Chem. 27737551-37558 (2002).
Hartmann, A.M. & Nothwang, H.G. Aperçu moléculaire et évolutif de l'organisation structurelle des cotransporteurs de chlorure de cations. De face. Cellule. Neurosci. 8470 (2015).
Payne, J. A. Fonctionnement moléculaire des cotransporteurs de chlorure de cations: liaison des ions et interaction inhibiteur. Curr. Haut. Membr. 70215-237 (2012).
Gamba, G. et al. Clonage moléculaire, structure primaire et caractérisation de deux membres de la famille des cotransporteurs électroneutral de sodium – (potassium) – chlorure de mammifère exprimés dans les reins. J. Biol. Chem. 26917713-1772 (1994).
Yamada, J. et al. Cl– NKCC1 assure la médiation des actions GABA dépolarisantes favorisant la capture dans les neurones néocorticaux de rats immatures. J. Physiol. 557829 à 841 (2004).
Abbas, L. & Whitfield, T. T. Nkcc1 (Slc12a2) est nécessaire pour la régulation du volume de l'endolymphe dans la vésicule otique et du volume de la vessie natatoire chez la larve du poisson zèbre. Développement 136, 2837-2848 (2009).
Flagella, M. et al. Les souris dépourvues du cotransporteur basolatéral Na – K – 2Cl présentent une altération de la sécrétion de chlorure épithélial et sont profondément sourdes. J. Biol. Chem. 27426946 à 26955 (1999).
Somasekharan, S., Tanis, J. & Forbush, B. Restes de diurétique de boucle et de liaison aux ions révélés par mutagenèse par balayage de l'hélice transmembranaire 3 (TM3) du cotransporteur Na – K – Cl (NKCC1). J. Biol. Chem. 28717308-17177 (2012).
Moore-Hoon, M. L. & Turner, R. J. L'unité structurelle du Na sécrétoire+–K+-2Cl– Le cotransporteur (NKCC1) est un homodimère. Biochimie 393718 à 3724 (2000).
Pedersen, M., Carmosino, M. et Forbush, B. Transfert d'énergie par résonance de fluorescence intramoléculaire et intermoléculaire dans un cotransporteur Na – K – Cl à marquage fluorescent (NKCC1): sensibilité au changement de conformation réglementaire et au volume cellulaire. J. Biol. Chem. 2832663–2674 (2008).
Yamashita, A., Singh, S.K., Kawate, T., Jin, Y. & Gouaux, E. Structure cristalline d'un homologue bactérien de Na+/ Cl–transporteurs de neurotransmetteurs indépendants. La nature 437215-223 (2005).
Ye, Z. Y., Li, D.P., Byun, H.S., Li, L. & Pan, H.L. NKCC1 provoquent une perturbation de l'homéostasie des chlorures dans l'hypothalamus et augmentent l'activité neuronale – entraînement sympathique dans l'hypertension. J. Neurosci. 328560–8568 (2012).
Gupta, K. et al. Le rôle des lipides interfaciaux dans la stabilisation des oligomères protéiques membranaires. La nature 541421–424 (2017).
Isenring, P. & Forbush, B. III. Liaison des ions et du bumétanide par le cotransporteur Na – K – Cl. Importance des domaines transmembranaires. J. Biol. Chem. 27224556-24562 (1997).
Gagnon, K. B., Angleterre, R. & Delpire, E. Un seul motif de liaison est requis pour l'activation SPAK du cotransporteur Na – K – 2Cl. Cellule. Physiol. Biochimie. 20131–142 (2007).
Parvin, M. N., Gerelsaikhan, T. et Turner, R. J. Régions de l'extrémité C-terminale cytosolique de la Na sécrétoire+–K+-2Cl– les co-transporteurs NKCC1 sont nécessaires pour son homodimérisation. Biochimie 469630 à 9637 (2007).
Nezu, A., Parvin, M. N. & Turner, R. J. Une tétrade hydrophobe conservée près de l'extrémité C de la sécrétion de Na+–K+-2Cl– cotransporter (NKCC1) est nécessaire pour un traitement intracellulaire correct. J. Biol. Chem. 284, 6869 à 6876 (2009).
Monette, M. Y. & Forbush, B. L'activation réglementaire s'accompagne de mouvements dans l'extrémité C du cotransporteur Na – K – Cl (NKCC1). J. Biol. Chem. 2872210–2220 (2012).
Rinehart, J. et al. Sites de phosphorylation réglementée contrôlant l'activité du cotransporteur K – Cl. Cellule 138525–536 (2009).
Warmuth, S., Zimmermann, I. & Dutzler, R. Structure des rayons X du domaine C-terminal d'un cotransporteur procaryote de chlorure de cations. Structure 17, 538-546 (2009).
Parvin, M. N. & Turner, R. J. Identification des résidus clés impliqués dans la dimérisation du Na sécrétoire+–K+-2Cl– cotransporteur NKCC1. Biochimie 509857–9864 (2011).
Harding, M. M. Géométrie métal-ligand relative aux protéines et aux protéines: sodium et potassium. Acta Crystallogr. ré 58, 872 à 874 (2002).
Krishnamurthy, H., Piscitelli, C. L. et Gouaux, E. Libérer les secrets moléculaires des transporteurs couplés au sodium. La nature 459, 347–355 (2009).
Faham, S. et al. La structure cristalline d’un transporteur de galactose sodique révèle un aperçu mécaniste du Na+/ symport de sucre. Science 321810–814 (2008).
Weyand, S. et al. Structure et mécanisme moléculaire d'un transporteur de la famille nucléobase-cation-symport-1. Science 322, 709–713 (2008).
Wahlgren, W. Y. et al. Structure ouverte d'un substrat de Na liée au substrat+symporteur d'acide sialique couplé révèle un nouveau Na+ site. Nat. Commun. 91753 (2018).
Perez, C., Koshy, C., Yildiz, O. & Ziegler, C. Mécanisme d'accès alternatif dans des trimères asymétriques de manière conformationnelle du transporteur de bétaïne BetP. La nature 490, 126-130 (2012).
Dutzler, R., Campbell, E. B. et MacKinnon, R. Gating du filtre de sélectivité dans les canaux de chlorure de ClC. Science 300, 108-112 (2003).
Knoers, syndrome N. V. Gitelman. Adv. Maladie rénale chronique. 13148-154 (2006).
Wang, L., Dong, C., Xi, Y. G. et Su, X. Na sensible aux thiazidiques+–Cl– cotransporteur: polymorphismes génétiques et maladies humaines. Acta Biochim. Biophys. Péché. 47325–334 (2015).
Alguel, Y., Cameron, A., Diallinas, G. et Byrne, B. Oligomérisation des transporteurs: forme et fonction. Biochem. Soc. Trans. 441737-1744 (2016).
Kowarz, E., Loscher, D. et Marschalek, R. Les transposons de Belle au bois dormant optimisés génèrent rapidement des lignées cellulaires transgéniques stables. Biotechnol. J. dix647–653 (2015).
Zheng, S. Q. et al. MotionCor2: correction anisotrope du mouvement induit par le faisceau pour améliorer la microscopie cryo-électronique. Nat. Les méthodes 14, 331 à 332 (2017).
Rohou, A. & Grigorieff, N. CTFFIND4: estimation rapide et précise de la défocalisation à partir de micrographies électroniques. J. Struct. Biol. 192216-221 (2015).
Ru, H. et al. Mécanisme moléculaire de la recombinaison V (D) J à partir de structures synaptiques complexes RAG1 – RAG2. Cellule 1631138-1152 (2015).
Scheres, S. H. RELION: mise en œuvre d'une approche bayésienne de la détermination de la structure cryo-EM. J. Struct. Biol. 180519 à 530 (2012).
Zivanov, J. et al. Nouveaux outils pour la détermination automatisée de la structure cryo-EM à haute résolution dans RELION-3. eLife 7e42166 (2018).
Nakane, T., Kimanius, D., Lindahl, E. et Scheres, S. H. Caractérisation des mouvements moléculaires dans les données à une particule cryo-EM par raffinement multi-corps dans RELION. eLife 7e36861 (2018).
Swint-Kruse, L. & Brown, C. S. Resmap: représentation automatisée d'interfaces macromoléculaires sous forme de réseaux bidimensionnels. Bioinformatique 213327-3328 (2005).
Lyumkis, D., Brilot, A. F., Theobald, D. L. et Grigorieff, N. Classification des images cryo-EM basée sur la vraisemblance à l'aide de FREALIGN. J. Struct. Biol. 183377–388 (2013).
Källberg, M. et al. Modélisation de la structure des protéines à l'aide de modèles à l'aide du serveur Web RaptorX. Nat. Protocole. 71511-1522 (2012).
Emsley, P., Lohkamp, B., Scott, W. G. et Cowtan, K. Caractéristiques et développement de Foulque. Acta Crystallogr. ré 66, 486–501 (2010).
Waterhouse, A. et al. SWISS-MODEL: modélisation d'homologie des structures et complexes protéiques. Acides Nucléiques Rés. 46, W296 à W303 (2018).
Adams, P. D. et al. PHENIX: un système complet basé sur Python pour une solution à structure macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66213-221 (2010).
Chen, V. B. et al. MolProbity: validation de la structure tout atome pour la cristallographie macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66, 12-21 (2010).
Betz, R.M. Dabble v.2.6.3. (2017).
Huang, J. et al. CHARMM36m: un champ de force amélioré pour les protéines pliées et intrinsèquement désordonnées. Nat. Les méthodes 1471–73 (2017).
Klauda, J.B. et al. Mise à jour du champ de force additif tout-atome CHARMM pour les lipides: validation sur six types de lipides. J. Phys. Chem. B 114, 7830 à 7843 (2010).
R. Salomon-Ferrer, A. W. Götz, D. Poole, S. Le Grand et R. Walker, R. C. Simulations de routine de dynamique moléculaire en microseconde avec AMBER sur GPU. 2. Maillage explicite de particules de solvant Ewald. J. Chem. Théorie Comput. 9, 3878 à 3888 (2013).
Case, D. A. et al. AMBER (Université de Californie, San Francisco, 2017).
Hopkins, C. W., Le Grand, S., Walker, R. C. & Roitberg, A. E. Dynamique moléculaire à pas de temps long par répartition dans la masse d'hydrogène. J. Chem. Théorie Comput. 11, 1864-1874 (2015).
Ryckaert, J., Ciccotti, G. et Berendsen, H. J. Intégration numérique des équations cartésiennes du mouvement d'un système à contraintes: dynamique moléculaire de n-alcanes. J. Comput. Phys. 23327-341 (1977).
Humphrey, W., Dalke, A. et Schulten, K. VMD: dynamique moléculaire visuelle. J. Mol. Graphique.14, 33–38, 27–28 (1996).
Roe, D. R. et Cheatham, T. E. III. PTRAJ et CPPTRAJ: logiciel de traitement et d'analyse des données de trajectoire de la dynamique moléculaire. J. Chem. Théorie Comput. 93084-3095 (2013).
[ad_2]