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Au cours des 160 000 dernières années environ, les restes d’un être humain ancien se sont retrouvés dans une grotte au sommet du plateau tibétain en Chine. Peut-être la personne est-elle morte là-bas ou des parties ont-elles été emportées là-bas par ses parents ou un charognard. En quelques années à peine, la chair a disparu et les os ont commencé à se détériorer. Puis des millénaires ont filé. Les glaciers se sont retirés puis sont revenus et se sont encore retirés. Il ne restait plus qu’un morceau de mâchoire avec des dents. L'os s'est graduellement recouvert d'une croûte minérale et l'ADN de cet ancien ancêtre a été perdu par le temps et les intempéries. Mais certains signaux du passé ont persisté.
Au fond des dents de l’hominine, des protéines persistaient, se dégradaient mais étaient toujours identifiables. Lorsque les scientifiques les ont analysées plus tôt cette année, ils ont détecté du collagène, une protéine de soutien structurel présente dans les os et d’autres tissus. Et dans sa signature chimique, il existait un seul variant d’acide aminé qui n’était pas présent dans le collagène des humains modernes ou des Néandertaliens; au lieu de cela, il désignait l’os de la mâchoire comme appartenant à un membre du mystérieux groupe des hominines appelé Denisovans.. La découverte d'un Denisovan en Chine a été un événement majeur. Il s'agissait du premier individu découvert à l'extérieur de la grotte de Denisova en Sibérie, où tous les autres vestiges du genre avaient déjà été identifiés. Et l’emplacement du site sur le plateau tibétain – à plus de 3 000 mètres d’altitude – laisse penser que les Denisovans ont pu vivre dans des environnements très froids et pauvres en oxygène.
Mais cette découverte a également marqué un autre jalon: c’était la première fois qu’un ancien hominin était identifié en utilisant uniquement des protéines.
Il s’agit d’une des découvertes les plus marquantes du domaine naissant de la paléoprotéomique, dans lequel les scientifiques analysent des protéines anciennes pour répondre à des questions concernant l’histoire et l’évolution de l’homme et des autres animaux. Les protéines, qui restent dans les fossiles plus longtemps que l’ADN, pourraient permettre aux scientifiques d’explorer de nouvelles époques de la préhistoire et d’utiliser des outils moléculaires pour examiner des os provenant d’une partie du monde beaucoup plus vaste qu’il n’est actuellement possible, selon les défenseurs de ce domaine.
Auparavant, les scientifiques avaient récupéré des protéines dans des dents animales vieilles de 1,8 million d'années et une coquille d'oeuf âgée de 3,8 millions d'années. Maintenant, ils espèrent que la paléoprotéomique pourrait être utilisée pour fournir des informations sur d’autres anciens fossiles d’hominine qui ont perdu toute trace d’ADN – de l'homo erectus, qui parcouraient des régions du monde de 1,9 million à 140 000 ans environ, à Homo floresiensis, l’espèce minuscule «hobbit» qui vivait en Indonésie il ya encore 60 000 ans. En examinant les variations de ces protéines, les scientifiques espèrent répondre à des questions de longue date sur l'évolution d'anciens groupes humains, telles que les lignages qui ont été les ancêtres directs de Homo sapiens. «Je pense que vous pouvez en gros déverrouiller l’ensemble de l’arbre humain», déclare Matthew Collins, bioarchéologue de l’Université de Copenhague, à l’avant-garde du domaine depuis les années 1980, alors qu’il ne comptait que quelques chercheurs.
Une majorité
Malgré l'excitation, certains affirment que les chercheurs pourraient avoir du mal à brosser un tableau définitif de l'histoire humaine à partir des informations qu'ils peuvent extraire des protéines, ce qui est limité par rapport à celui que l'on peut obtenir à partir de l'ADN. Et beaucoup s'inquiètent du fait que la paléoprotéomique en général pourrait être sujette à des résultats erronés, liés à des problèmes tels que la contamination. "Nous voyons de très bonnes recherches, puis des gens qui publient des choses très étranges, car ils ne pensent pas de manière critique aux méthodes", explique Philipp Stockhammer, archéologue à l'Université Ludwig Maximilian de Munich en Allemagne.
Au cours des deux dernières décennies, l’ADN extrait de fossiles anciens a transformé la compréhension des scientifiques sur l’évolution humaine. L'analyse des similitudes et des différences dans l'ADN de différents groupes d'hominines a permis aux chercheurs de cartographier l'arbre généalogique enchevêtré d'une manière qui n'était pas possible auparavant. Et le matériel génétique a conduit à des découvertes majeures, telles que la découverte de Denisovans en premier lieu.
Mais des lacunes criantes subsistent dans cette image. L’ADN n’a été séquencé que dans trois groupes d’hominine: Néandertaliens, Denisovans et Homo sapiens, principalement de spécimens âgés de moins de 100 000 ans (une exception notable est une paire de Néandertaliens de 430 000 ans d’Espagne). Revenez quelques centaines de milliers d’années plus loin et la situation s’aggrave. Frido Welker, anthropologue moléculaire à l’Université de Copenhague, a déclaré que c’était une période très excitante. C’est à ce moment que les Denisovans et les Néandertaliens se sont séparés de la lignée qui allait devenir l’homme moderne, par exemple. Mais cela reste une partie brumeuse de l'histoire humaine. Les chercheurs ne savent pas, par exemple, si l’ancien hominien Homo Heidelbergensis, qui vivait il y a environ 700 000 à 200 000 ans, était un ancêtre des deux H. sapiens et les Néandertaliens ou ne font partie que de la branche de Néandertal, comme certains l'ont suggéré. «Une grande partie de cela se produit hors d'atteinte de l'ancien ADN», déclare Welker.
Reculez un million d'années ou plus, et les choses deviennent encore moins claires. H. erectus, par exemple, est apparu pour la première fois en Afrique il y a environ 1,9 million d’années, mais en l’absence de preuve génétique, il n’est pas certain de la manière dont il est lié aux hominines ultérieures, notamment H. sapiens.
L'ADN antique a également laissé des angles morts géographiques. L'ADN se dégrade plus rapidement dans les environnements chauds. Ainsi, bien qu'un spécimen vieux de 100 000 ans découvert dans une grotte sibérienne froide puisse toujours contenir du matériel génétique, un fossile qui a passé aussi longtemps dans la chaleur de l'Afrique ou de l'Asie du Sud-Est ne le sera généralement pas. En conséquence, on sait peu de choses sur la génétique des hominines même relativement récentes de ces régions, telles que H. floresiensis.
Les chercheurs espèrent maintenant que l’analyse des protéines pourrait commencer à combler certaines de ces lacunes. L'idée n'est pas nouvelle: dès les années 1950, des chercheurs avaient signalé avoir trouvé des acides aminés dans des fossiles. Mais pendant longtemps, la technologie nécessaire pour séquencer des protéines anciennes n’existait tout simplement pas. «Honnêtement, j'ai vraiment cru que nous ne pourrions pas récupérer d'anciennes séquences de protéines, a déclaré Collins.
Cela a changé dans les années 2000, après que les chercheurs se soient rendus compte que la spectrométrie de masse – une technique utilisée pour étudier les protéines modernes – pouvait également être appliquée à des protéines anciennes. La spectrométrie de masse consiste essentiellement à décomposer les protéines en peptides constitutifs (chaînes courtes d'acides aminés) et à analyser leurs masses pour en déduire la composition chimique.
Les chercheurs ont utilisé cette méthode pour examiner des centaines de fragments d'os afin d'identifier les types d'animaux dont ils provenaient. Dans cette approche spécifique, appelée zooarchéologie par spectrométrie de masse ou ZooMS, les chercheurs analysent un type de collagène. La masse des composants du collagène diffère selon les groupes et les espèces, fournissant une empreinte digitale caractéristique qui permet aux chercheurs d’identifier la source de l’os.
ZooMS a été utilisé dans un article de 2016 Identifier un os hominine parmi des milliers de fragments de la caverne Denisova – un os dont l'analyse ADN révélerait plus tard appartenait à un individu hybride, surnommé Denny, avec une mère néandertalienne et un père denisovien. Même avec ce seul résultat, l'analyse de protéines anciennes avait déjà considérablement élargi notre vision de l'évolution humaine, explique le généticien des populations Pontus Skoglund du Francis Crick Institute à Londres. Katerina Douka, archéologue à l'Institut Max Planck de science de l'histoire humaine à Iéna, en Allemagne, utilise maintenant cette technique pour fouiller 40 000 fragments d'os non identifiés d'Asie dans l'espoir de découvrir d'anciennes hominines plus anciennes.
Mais ZooMS ne dessine une image qu’en gros coups de pinceau. Une fois qu'un os est identifié comme appartenant à une hominine, par exemple, d'autres techniques sont nécessaires pour aller plus loin. Ainsi, d’autres se sont tournés vers la protéomique des armes à feu, qui vise à identifier toutes les séquences protéiques d’un échantillon – son protéome. La composition du protéome dépend du type de tissu examiné, mais comprendra souvent diverses formes de collagène. Cette méthode génère des milliers de signaux, ce qui la rend beaucoup plus informative que ZooMS, dit Douka, mais aussi plus difficile à interpréter. En faisant correspondre ces signaux à des séquences connues dans des bases de données, les chercheurs peuvent identifier les séquences exactes de collagène ou d'autres protéines dans leur échantillon.
Les scientifiques peuvent ensuite comparer cette séquence protéique nouvellement déterminée à la même protéine provenant d'autres groupes d'hominine, en recherchant les similitudes et les différences d'acides aminés individuels qui aideront à placer l'hominine sur l'arbre généalogique. Ceci est similaire à la façon dont les chercheurs en ADN ancien considèrent les variations d'une seule lettre dans les séquences génétiques.
Combler les lacunes
Bien que les chercheurs aient utilisé l’analyse de protéines parallèlement au séquençage d’ADN ancienDenisovan tibétain a été le premier hominin ancien pour lequel les protéines ont été analysées – et d’autres pourraient suivre prochainement (voir «Faire parler les fossiles»). Regard sur les séquences protéiques de H. heidelbergensis, par exemple, pourrait clarifier sa relation avec H. sapiens et Néandertaliens.
Les débats ont tourbillonné pendant une décennie et demie sur la nature des H. floresiensis, dont des restes ont été découverts sur l’île indonésienne de Flores en 2003. Sa relation avec d’autres hominines n’est pas claire, certains suggérant qu’il pourrait s'agir d'un descendant nain de H. erectus, ou peut-être même qu'il a évolué de la Australopithèque genre qui est plus lointainement lié aux humains modernes. Ce groupe a vécu il y a plus de 2 millions d'années et compte parmi ses membres le célèbre squelette de Lucy.
La protéomique pourrait mettre ce mystère au lit, dit Collins. «Je suis tout à fait convaincu que nous avons Homo floresiensis Il y aura des protéines autour, et ce sera séquencable, et cela nous indiquera où cela se situe dans l'arbre généalogique », dit-il. La même chose pourrait être vraie d'un autre petit hominin, Homo luzonensis. Ses os et ses dents ont été découverts dans une grotte de l'île de Luzon, aux Philippines, il y a plusieurs années, et ont fait l'objet d'un rapport plus tôt cette année.. Similaire à H. floresiensis, ces échantillons n’ont donné aucun ADN. Armand Salvador Mijares, archéologue à l'Université des Philippines à Quezon City, a annoncé qu'il envisageait d'envoyer à Welker une dent d'un animal de la grotte où H. luzonensis a été trouvé pour tester la viabilité de l’analyse de protéines dans des matériaux tropicaux anciens.
Alors que les chercheurs se préparent à faire plus d’analyses protéomiques sur les anciennes hominines, les travaux sur d’autres animaux en révèlent déjà beaucoup sur leurs relations évolutives dans le passé.
Dans une analyse récente, par exemple, Welker et ses collègues ont utilisé la protéomique pour déterminer où le rhinocéros disparu Stephanorhinus s'adapte à l'arbre généalogique des rhinocéros. Comme indiqué dans une pré-impression qui n'a pas encore été évaluée par des pairs, l’équipe a pu extraire des protéines dans des restes de Dmanisi, en Géorgie, âgés de près de 1,8 million d’années. Le schéma des substitutions d’acides aminés suggère que l’animal était étroitement apparenté au rhinocéros laineux éteint (Coelodonta antiquitatis).
Alors que les protéines du Denisovan tibétain provenaient de la dentine, le tissu osseux à l’intérieur des dents, ces Stephanorhinus les protéines étaient enfermées dans l'émail recouvrant la dent. Cela pourrait être particulièrement utile pour retrouver de très vieilles protéines, suggère Enrico Cappellini, spécialiste de la paléoprotéomique à l'Université de Copenhague et co-auteur du livre. Stephanorhinus travail. L'émail est le matériau le plus dur dans le corps des vertébrés et agit comme ce que Cappellini appelle un système fermé, empêchant les acides aminés de s'échapper par lessivage. La date de 1,8 million d’années «ne représente pas une limite», dit-il.
En fait, d'autres sont allés plus loin en arrière. Des chercheurs ont rapporté avoir extrait des séquences de collagène d'un chameau de 3,4 millions d'années découvert dans l'Arctique. Et dans un article de 2016, Beatrice Demarchi, archéologue biomoléculaire à l'Université de Turin, en Italie, et ses collègues ont extrait et séquencé les protéines d'une coquille d'oeuf d'autruche vieille de 3,8 millions d'années.. Cette coquille n’a pas été conservée dans une région polaire froide: elle provenait d’un site situé en Tanzanie, où la température annuelle moyenne de l’air avoisine les 18 ° C, explique Demarchi. «On ne s'attend pas à ce que des objets survivent dans un environnement aussi chaud», dit-elle. Les protéines Hominin pourraient être récupérées des mêmes endroits, ajoute-t-elle: "Nous devons essayer, n'est-ce pas?"
Douleurs de dentition
Il reste encore des obstacles à surmonter avant que d'anciennes protéines ne puissent focaliser l'attention sur les branches de l'arbre de l'évolution humaine. Jusqu'à présent, les chercheurs ont été en mesure de déduire assez facilement les séquences d'anciennes protéines d'hominine, car elles possèdent déjà l'ADN des Néandertaliens, des Denisovans et des H. sapiens. Cela leur permet de prédire les séquences protéiques susceptibles d'apparaître dans leurs signaux de spectrométrie de masse. «Vous pouvez identifier des fragments de séquences connues du génome, appartenant à des organismes anciens ou à des personnes contemporaines, et les rechercher», explique Svante Pääbo, paléogénéticien à l'Institut Max Planck d'anthropologie évolutive de Leipzig, en Allemagne.
Mais à mesure que les scientifiques regarderont dans le passé, ils devront déterminer la séquence de ces acides aminés sans carte. C’est un défi permanent pour la protéomique ancienne, car les protéines sont dégradées en petits fragments et les échantillons sont souvent contaminés par des protéines modernes, explique Pääbo.
Collins est convaincu que cela peut être fait. Il pointe un article de 2015 dans lequel lui, Welker et d’autres ont cartographié l’arbre phylogénétique des ongulés indigènes d’Amérique du Sud, un groupe varié de mammifères à l’air singulier qui s’est éteint il ya environ 12 000 ans. En l'absence d'ADN provenant de fossiles d'ongulés, l'équipe a dû séquencer les protéines de collagène à partir de rien pour les comparer à celles d'autres animaux. Ils ont constaté que deux ongulés indigènes éteints, Toxodon et Macrauchenia, étaient étroitement liés à un groupe comprenant des chevaux et des rhinocéros – et non, comme le pensaient certains chercheurs, le groupe Afrotheria, qui comprend des éléphants et des lamantins.
D'autres limitations sont plus fondamentales. Les dents et les os anciens contiennent un petit nombre de protéines. Par conséquent, il existe relativement peu d'éléments d'information pouvant être utilisés pour identifier un échantillon. L'analyse du Denisovan tibétain, par exemple, a révélé des séquences de huit types différents de protéines de collagène, totalisant un peu plus de 2 000 acides aminés. Un seul de ces acides aminés différait des séquences humaines de Néandertal et modernes, identifiant l'échantillon comme étant Denisovan. Cela signifie que même si un chercheur était capable de séquencer les protéines d'un H. erectus exemple, il se peut qu’il n’existe tout simplement pas assez d’informations dans les séquences d’acides aminés pour dire quoi que ce soit de définitif sur ses relations avec les humains modernes ou archaïques. En comparaison, un seul génome ancien contient environ trois millions de variants par rapport à tout autre génome, explique Skoglund, et est donc beaucoup plus informatif sur l'évolution.
Et parce que les protéines remplissent souvent des fonctions cruciales – formant la structure de l’os, par exemple – elles ne changent pas toujours autant que les espèces. Les protéines spécifiques à l’émail, par exemple, sont exactement les mêmes chez Denisovans, H. sapiens et les Néandertaliens, ne peuvent donc pas être utilisés pour distinguer ces groupes. Welker dit cependant que ces protéines varient chez d’autres grands singes et pourraient être plus instructives s’agissant des groupes d’hominine plus âgés.
Néanmoins, les chercheurs en savent très peu sur la façon dont les séquences de protéines varient dans les populations d’êtres anciens. Les scientifiques n'ont séquencé qu'un seul génome de Denisovan, ce qui signifie que pour identifier le Denisovan tibétain, l'équipe a comparé les séquences protéiques à un seul autre membre de ce groupe. Il se pourrait que d'autres Denisovans aient eu différentes variantes. «De nombreux généticiens sont assez sceptiques quant à la méthodologie, mais je pense que c’est parce qu’ils ont parcouru un long chemin pour comprendre la variation génomique dans les populations anciennes», déclare Douka.
Apprendre du passé
Il y a aussi d'autres défis. Certains chercheurs craignent que la rumeur entourant la paléoprotéomique ne tombe dans les mêmes pièges que ceux utilisés dans le domaine de l'ADN ancien il y a 20 ans. De nombreux résultats apparemment intéressants des années 1990 et du début des années 2000 – découverte d'ADN de dinosaures ou d'insectes piégés dans de l'ambre, par exemple – se sont révélés faux par la suite, car ils étaient le produit d'une contamination ou d'autres erreurs méthodologiques. "Je ne serais pas surpris que cela se produise dans le monde de la protéomique", déclare Douka.
Les leaders sur le terrain sont conscients de ces problèmes et de nombreux chercheurs déploient des efforts concertés pour créer une science solide. Jessica Hendy, archéologue à l’Université de York, au Royaume-Uni, fait partie des pionniers de l’utilisation de protéines pour étudier le régime alimentaire des premiers humains. Dans un article publié en 2018, Hendy et ses collègues ont identifié des protéines dans une céramique vieille de 8 000 ans provenant de Çatalhöyük, en Turquie contemporaine, révélant que les anciens habitants mangeaient divers végétaux et animaux, et transformaient même le lait en lactosérum..
«Cette technique est si intéressante et fascinante qu’elle suscite beaucoup d’attention, surtout en ce moment», déclare Hendy. «Nous devons vraiment déménager avec précaution», ajoute-t-elle. En collaboration avec Welker, Hendy est l'auteur principal d'un document décrivant les meilleures pratiques pour le domaine, allant de la prévention de la contamination au partage de données dans des référentiels publics..
Hendy ajoute qu'il faut davantage de recherches fondamentales sur la manière dont les protéines survivent et se dégradent sur de longues périodes. Ce type de recherche peut ne pas faire les gros titres, dit-elle, mais peut donner aux chercheurs beaucoup plus de confiance dans leurs résultats. Elle cite en exemple les travaux de Demarchi: Demarchi a découvert que les protéines de sa coquille d’œuf âgée de 3,8 millions d’années s’étaient liées à la surface des cristaux minéraux de la coquille, les gelant essentiellement sur place. "Ce qui est bien, c’est qu’il explique en fait pourquoi les protéines survivent, ce qui rend la découverte beaucoup plus robuste", déclare Hendy.
Même s'il reste encore des problèmes à régler, les progrès sur le terrain ne montrent aucun signe de ralentissement. Et alors que l'évolution humaine pourrait attirer le plus l'attention, les scientifiques utilisent la protéomique ancienne de toutes sortes de manières, en étudiant les marqueurs de la maladie dans le tartre des dents anciennes., pour rechercher les peaux d'animaux utilisées pour créer des parchemins médiévaux.
Demarchi dit qu'elle est excitée par tout. Et quand il s'agit d'élaborer des arbres généalogiques d'organismes disparus, la protéomique a le potentiel de faire des vagues. «Je ne pense pas que je verrai la fin de ma vie», dit-elle. "Ce sera vraiment très gros".
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