Structure et autorégulation d'une flippase lipidique P4-ATPase

[ad_1]

  • 1.

    Hankins, H.M., Baldridge, R.D., Xu, P. et Graham, T.R. Rôle des flippases, des scramblases et des protéines de transfert dans la distribution subcellulaire de la phosphatidylsérine. Trafic 1635–47 (2015).

  • 2

    Montigny, C., Lyon, J., Champeil, P., Nissen, P. et Lenoir, G. Sur le mécanisme moléculaire du transport des phospholipides par les flippases et les scramblases. Biochim. Biophys. Acta 1861767–783 (2016).

  • 3

    Pomorski, T. G. et Menon, A. K. Les sauts lipidiques: découverte des mécanismes de basculement lipidique à médiation protéique. Programme. Lipid Res. 64, 69–84 (2016).

  • 4

    Yang, Y., Lee, M. & Fairn, G. D. Localisation et dynamique subcellulaires des phospholipides. J. Biol. Chem. 2936230–6240 (2018).

  • 5

    Ding, J. et al. Identification et expression fonctionnelle de quatre isoformes de l'ATPase II, la translocase de l'aminophospholipide putative. Effet de la variation de l'isoforme sur l'activité de la ATPase et la spécificité des phospholipides. J. Biol. Chem. 27523378-23386 (2000).

  • 6

    Jacquot, A. et al. La stimulation par la phosphatidylsérine de la déphosphorylation de la translocase de la lipide translocase Drs2p · Cdc50p est contrôlée par le phosphatidylinositol-4-phosphate. J. Biol. Chem. 28713249-13261 (2012).

  • 7.

    Coleman, J.A., Vestergaard, A.L., Molday, R.S., Vilsen, B. et Andersen, J.P. Rôle critique d'une lysine transmembranaire dans le transport d'aminophospholipides par le photorécepteur P4-ATPase de mammifère ATP8A2. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 1091449–1454 (2012).

  • 8

    Lee, J. Y. et al. Structure cristalline du transporteur de stérols humains ABCG5 / ABCG8. La nature 533561-564 (2016).

  • 9

    Perez, C. et al. Structure et mécanisme d'un oligosaccharide flippase actif lié à un lipide. La nature 524433–438 (2015).

  • dix.

    Brunner, J. D., Lim., K., Schenck, S., Duerst, A. et Dutzler, R. Structure à rayons X d'une scramblase lipidique TMEM16 activée par le calcium. La nature 516207-212 (2014).

  • 11

    Morra, G. et al. Mécanismes de brouillage des lipides par l'opsine du récepteur couplé à la protéine G. Structure 26356-367 (2018).

  • 12

    Baldridge, R. D. & Graham, T. R. Mécanisme à deux grilles pour la sélection et le transport des phospholipides par des ATPases de type P de type IV. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 110E358 – E367 (2013).

  • 13

    Jensen, M.S. et al. Le retournement des phospholipides implique une cavité centrale dans les ATPases P4. Sci. Représentant. 717621 (2017).

  • 14

    Vestergaard, A. L. et al. Rôles critiques de l'isoleucine-364 et des résidus adjacents dans un contrôle de grille hydrophobe du transport des phospholipides par la P4-ATPase ATP8A2 de mammifère. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 111E1334 – E1343 (2014).

  • 15

    Bryde, S. et al. Les protéines CDC50 sont des composants essentiels de la machinerie de transport de la P4-ATPase humaine de classe 1. J. Biol. Chem. 28540562 à 40572 (2010).

  • 16

    Coleman, J. A. et Molday, R. S. Rôle critique de la sous-unité β CDC50A dans l'expression stable, l'assemblage, la localisation sous-cellulaire et l'activité de transport des lipides de la P4-ATPase ATP8A2. J. Biol. Chem. 28617205–17216 (2011).

  • 17

    van der Mark, V. A., Elferink, R. P. & Paulusma, C. C. P4 ATPases: flippases dans la santé et la maladie. Int. J. Mol. Sci. 147897–7922 (2013).

  • 18

    Alder-Baerens, N., Lisman, Q., Luong, L., Pomorski, T. et Holthuis, J. C. La perte de P4 ATPases Drs2p et Dnf3p perturbe le transport d'aminophospholipides et l'asymétrie dans les vésicules sécrétoires de levure post-Golgi. Mol. Biol. Cellule 171632-1642 (2006).

  • 19

    Natarajan, P., Wang, J., Hua, Z. & Graham, T. R. Activité de la translocase aminophospholipidique couplée au Drs2p dans les membranes de Golgi de levure et relation avec in vivo une fonction. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 10110614-10619 (2004).

  • 20

    Azouaoui, H. et al. Un système de co-expression à haut rendement pour la purification d'un complexe de lipide-flippase Drs2p – Cdc50p intact, qui dépend de façon critique et qui est stabilisé par le phosphatidylinositol-4-phosphate. PLoS ONE 9e112176 (2014).

  • 21

    Zhou, X. & Graham, T.R. Reconstitution de l'activité translocase phospholipidique avec Drs2p purifiée, une ATPase de type P de type IV provenant de levure en formation. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 10616586-16591 (2009).

  • 22

    Xu, P., Baldridge, R.D., Chi, R.J., Burd, C.G. & Graham, T.R., R. R. La phosphatidylsérine améliore la courbure de la membrane et la charge négative nécessaire au transport vésiculaire. J. Cell Biol. 202, 875–886 (2013).

  • 23

    Natarajan, P. et al. Régulation d'une flipase de Golgi par des phosphoinositides et un ArfGEF. Nat. Cellule biol. 11, 1421-1426 (2009).

  • 24

    Zhou, X., Sebastian, T.T. & Graham, T.R. Auto-inhibition de Drs2p, une phospholipide flippase de levure, par sa queue carboxy-terminale. J. Biol. Chem. 28831807-31815 (2013).

  • 25

    Tsai, P. C., Hsu, J. W., Liu, Y. W., Chen, K. Y. et Lee, F. J. Arl1p régulent l'organisation de la membrane spatiale du réseau trans-Golgi par interaction avec Arf-GEF Gea2p et la flippase Drs2p. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 110E668 à E677 (2013).

  • 26

    Azouaoui, H. et al. Activité ATPase dépendante du phosphatidylinositol 4-phosphate (PI4P) élevée pour la flippase Drs2p – Cdc50p après élimination de ses extensions N-terminale et C-terminale. J. Biol. Chem. 2927954–7970 (2017).

  • 27

    Puts, C.F. et al. Cartographie des interactions fonctionnelles dans une pompe phospholipidique hétérodimère. J. Biol. Chem. 28730529–30540 (2012).

  • 28

    Møller, J. V., Olesen, C., Winther, A. M. et Nissen, P. The Ca sarcoplasmic2+-ATPase: conception d'une pompe chimio-osmotique parfaite. Q. Rev. Biophys. 43501-566 (2010).

  • 29

    Chantalat, S. et al. L’activateur Arf Gea2p et l’ATPase Drs2p de type P interagissent au niveau du Golgi Saccharomyces cerevisiae. J. Cell Sci. 117711 à 722 (2004).

  • 30

    Morth, J. P. et al. Structure cristalline de la pompe à sodium-potassium. La nature 4501043-1049 (2007).

  • 31.

    Poulsen, H. et al. Des mutations de maladies neurologiques compromettent une voie ionique C-terminale dans le Na+/ K+-ATPase. La nature 46799-102 (2010).

  • 32

    Price, E. M. & Lingrel, J. B. Les relations structure – fonction dans la sous-unité α de la K, ATPase Na: la mutagenèse dirigée de la glutamine-111 en arginine et de l'asparagine-122 en acide aspartique génère une enzyme résistante à la ouabaïne. Biochimie 278400-8408 (1988).

  • 33

    Obara, K. et al. Le rôle structurel du contre-transport révélé en Ca2+ structure cristalline de la pompe en l'absence de Ca2+. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 10214489-14496 (2005).

  • 34

    Olsson, M. H., Søndergaard, C. R., Rostkowski, M. et Jensen, J. H. PROPKA3: traitement cohérent des résidus internes et de surface dansK
    une prédictions. J. Chem. Théorie Comput. 7525–537 (2011).

  • 35

    Jakobi, A. J., Wilmanns, M. et Sachse, C. Affinage local de la densité basé sur un modèle des cartes cryo-EM. eLife 6, e27131 (2017).

  • 36

    Sørensen, T. L., Møller, J. V. et Nissen, P. Transfert de phosphoryle et occlusion des ions calcium dans la pompe à calcium. Science 3041672-1675 (2004).

  • 37

    Dolinsky, T. J., Nielsen, J. E., McCammon, J. A. et Baker, N. A. PDB2PQR: un pipeline automatisé pour la configuration de calculs électrostatiques de Poisson – Boltzmann. Acides Nucléiques Rés. 32W665-W667 (2004).

  • 38

    Jurrus, E. et al. Améliorations apportées à la suite logicielle de solvatation biomoléculaire APBS. Protein Sci. 27112-128 (2018).

  • 39

    Møller, J. V., Lind, K. E. et Andersen, J. P. Cinétique enzymatique et stabilisation du substrat de substances membranaires (Ca2+ + Mg2+ATPase activée par le réticulum sarcoplasmique. Effet des interactions protéine-protéine. J. Biol. Chem. 2551912-1920 (1980).

  • 40

    Azouaoui, H. et al. Surexpression coordonnée dans la levure d’une P4-ATPase et de sa sous-unité Cdc50 associée: le cas du complexe lipide flippase Drs2p / Cdc50p. Méthodes Mol. Biol. 1377, 37–55 (2016).

  • 41

    Baginski, E.S., Foa, P. P. & Zak, B. Détermination du phosphate: étude de l'interférence de phosphate organique labile. Clin. Chim. Acta 15155-158 (1967).

  • 42

    Suloway, C. et al. Microscopie moléculaire automatisée: le nouveau système Leginon. J. Struct. Biol. 151, 41–60 (2005).

  • 43

    Grant, T., Rohou, A. et Grigorieff, N. cisTEM, logiciel convivial pour le traitement d'images à une particule. eLife 7e35383 (2018).

  • 44

    Grant, T. & Grigorieff, N. Estimation et correction automatiques de la distorsion de grossissement anisotrope dans des microscopes électroniques. J. Struct. Biol. 192204-208 (2015).

  • 45

    Rohou, A. & Grigorieff, N. CTFFIND4: estimation rapide et précise de la défocalisation à partir de micrographies électroniques. J. Struct. Biol. 192216-221 (2015).

  • 46

    Punjani, A., Rubinstein, J. L., Fleet, D. J. et Brubaker, M. A. cryoSPARC: algorithmes pour la détermination rapide de la structure cryo-EM non supervisée. Nat. Les méthodes 14290–296 (2017).

  • 47

    Zivanov, J. et al. Nouveaux outils pour la détermination automatisée de la structure cryo-EM à haute résolution dans RELION-3. eLife 7e42166 (2018).

  • 48.

    Zheng, S. Q. et al. MotionCor2: correction anisotrope du mouvement induit par le faisceau pour améliorer la microscopie cryo-électronique. Nat. Les méthodes 14, 331 à 332 (2017).

  • 49

    Zivanov, J., Nakane, T. et Scheres, S.H.W. Une approche bayésienne de la correction de mouvement induite par un faisceau dans l'analyse cryo-EM à une seule particule. IUCrJ 65-17 (2019).

  • 50

    Fernandez-Leiro, R. et Scheres, S.H.W. Une approche par pipeline du traitement de particules uniques dans RELION. Acta Crystallogr. ré 73496–502 (2017).

  • 51.

    Emsley, P., Lohkamp, ​​B., Scott, W. G. et Cowtan, K. Caractéristiques et développement de Foulque. Acta Crystallogr. ré 66, 486–501 (2010).

  • 52

    Wang, S., Li, W., Liu, S. et Xu, J. RaptorX-Property: un serveur Web pour la prédiction des propriétés de la structure des protéines. Acides Nucléiques Rés. 44, W430–435 (2016).

  • 53

    Kidmose, R.T. et al. Namdinator – ajustement flexible automatique par dynamique moléculaire de modèles structurels dans des cartes expérimentales de cryo-EM et de cristallographie. IUCrJ. 6(2019).

  • 54

    Afonine, P. V. et al. Raffinement de l'espace réel dans PHENIX pour la cryo-EM et la cristallographie. Acta Crystallogr. ré 74531-544 (2018).

  • 55

    Chen, V. B. et al. MolProbity: validation de la structure tout atome pour la cristallographie macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66, 12-21 (2010).

  • 56.

    Adams, P. D. et al. PHENIX: un système complet basé sur Python pour une solution à structure macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66213-221 (2010).

  • 57

    Yan, R. et al. La SEIPIN humaine lie les phospholipides anioniques. Dev. Cellule 47248-256 (2018).

  • 58

    Ashkenazy, H. et al. ConSurf 2016: une méthodologie améliorée pour estimer et visualiser la conservation évolutive dans les macromolécules. Acides Nucléiques Rés. 44, W344 à W350 (2016).

  • 59

    Sievers, F. et al. Génération rapide et évolutive d'alignements de séquences multiples de protéines de haute qualité avec Clustal Omega. Mol. Syst. Biol. 7539 (2011).

  • 60.

    Afonine, P. V. et al. Nouveaux outils pour l'analyse et la validation de cartes et de modèles atomiques cryo-EM. Acta Crystallogr. ré 74814–840 (2018).

  • [ad_2]